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Bacteriorrodopsina é uma proteína utilizada pelas Archaea, notavelmente por membros da classe Halobacteria. Atua como um bomba de protões, isto é, que capta a energia da luz e usa-a para mover protões para fora da membrana da célula.[1] O gradiente de protões resultante é convertido subsequentemente em energia química.[2] A bacteriorrodopsina foi descoberta em 1967 por Richard Henderson e Nigel Unwin e sua função como bomba de protões foi descrita logo depois.[3]

Índice

EstruturaEditar

 
Mudança conformacional

A bacteriorrodopsina é uma proteína integral de membrana geralmente ocorrendo sob a forma de distintos pedaços de treliças cristalinas hexagonais de cor púrpura, que podem ocupar até quase 50% da área superficial da célula de uma arqueobactéria. A rede hexagonal se compõe de três cadeias idênticas de proteína, cada uma girada em 120 graus em relação às demais. Cada cadeia é composta de sete alfa-hélices transmembrana e de uma molécula de retinal localizada profundamente em seu interior, a estrutura típica das proteínas de retinilideno. O retinal altera sua conformação ao absorver um fóton, produzindo uma mudança de conformação nas proteínas vizinhas e na bomba de protões.

É a molécula da retina, que muda sua conformação quando absorve um fotão, resultando numa alteração conformacional da proteína circundante e da acção de bombeamento de protões.[4]

UsoEditar

As bacteriorrodopsinas vêm sendo utilizadas em diversas aplicações na eletrônica molecular, como a produção de chip de computador, interferômetros e até mesmo a produção de olhos artificiais. Apresenta ainda propriedades antioxidantes e radioprotetoras e é utilizada como aditivo ativo biológico.[5]

Em 2005, pesquisadores descobriram que a bacteriorrodopsina possui a capacidade de retardar a luz para um valor de até menos de 0,091 mm/s, a menor velocidade obtida até então. O experimento reforçou a aplicabilidade da bacteriorrodopsina em sistemas óticos e redes de telecomunicações.[6]

GaleriaEditar

Referências

  1. Voet, Judith G.; Voet, Donald (2004). Biochemistry. New York: J. Wiley & Sons. ISBN 0-471-19350-X 
  2. «Bacteriorhodopsin: Pumping Ions» 
  3. Donald Voet; Judith G. Voet; Charlotte W. Pratt. Fundamentos de bioquímica: A Vida em Nível Molecular. Artmed; ISBN 978-85-363-1484-6. p. 254.
  4. Hayashi S, Tajkhorshid E, Schulten K (setembro de 2003). «Molecular dynamics simulation of bacteriorhodopsin's photoisomerization using ab initio forces for the excited chromophore». Biophysical Journal. 85 (3): 1440–9. PMC 1303320 . PMID 12944261. doi:10.1016/S0006-3495(03)74576-7 
  5. Pesquisadores russos "jogaram lá em baixo" o preço de produção da bacteriorodopsina. Laboratório de Química do Estado Sólido, acessado em 26 de setembro de 2010
  6. Proteína de bactérias ‘segura’ a luz UNESP, acessado em 26 de setembro de 2010
  7. a b Nishikawa, T.; Murakami, M. (28 de março de 2005). «Crystal structure of the 13-cis isomer of bacteriorhodopsin.». RCSB Protein Data Bank (PDB). doi:10.2210/pdb1x0s/pdb. PDB ID: 1X0S. Consultado em 7 de outubro de 2012 
  8. a b Nishikawa, T.; Murakami, M. (2005). «Crystal structure of the 13-cis isomer of bacteriorhodopsin in the dark-adapted state.». Elsevier. J.Mol.Biol. 352: 319–328. PMID 16084526. doi:10.1016/j.jmb.2005.07.021. PDB ID: 1X0S. Consultado em 7 de outubro de 2012 
  9. a b Image created with RasTop (Molecular Visualization Software).
  10. Nicholls D. G., Ferguson S, J. (1992). Bioenergetics 2 2nd ed. San Diego: Academic Press. ISBN 9780125181242 
  11. Stryer, Lubert (1995). Biochemistry fourth ed. New York - Basingstoke: W. H. Freeman and Company. ISBN 978-0716720096