Abrir menu principal

Alterações

45 bytes adicionados ,  02h14min de 17 de agosto de 2009
m
Bot: Adicionando: fa:گلیسین; mudanças triviais
| Appearance =
| Density = 1.1607 g/cm<sup>3</sup>
| MeltingPt = 233 &nbsp;°C (decomposition)
| BoilingPt =
| Solubility = 25 g/100 mL
}}
}}
A '''glicina''' (do [[Língua grega antiga|grego]] ''glykos'', "doce", nome devido ao seu sabor adocicado<ref name="Lehninger">NELSON, David L.; COX, Michael M., '''Lehninger Principles of Biochemistry''', 4th ed., W.H.Freeman, 2004, ISBN 978-07167433920-7167-4339-2</ref>) é um dos [[aminoácido]]s codificados pelo [[código genético]], sendo portanto um dos componentes das [[proteína]]s dos seres vivos. É codificado pelos [[codões]] GGU, GGC, GGA e GGG<ref>{{cite web | author=IUPAC-IUBMB Joint Commission on Biochemical Nomenclature | title=Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides | work=Recommendations on Organic & Biochemical Nomenclature, Symbols & Terminology etc | url=http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/AminoAcid/ | accessdate=2007-05-17}}</ref>.
 
Devido à sua simplicidade estrutural, este aminoácido tende a ser conservado evolucionariamente em proteínas como o [[citocromo]] ''c'', a [[mioglobina]] e a [[hemoglobina]]. A glicina é o único aminoácido que não apresenta [[isomeria|actividade óptica]]. A maioria das proteínas possui pequenas quantidades de glicina; o [[colagénio]] é uma excepção de nota, constituindo a glicina cerca de um terço da sua estrutura primária. A presença de glicina inibe a formação de hélices alfa mas facilita a formação de voltas beta na estrutura secundária de proteínas, por ser um aminoácido que apresenta um alto grau de flexibilidade quando integrado numa [[polipéptido|cadeia polipeptídica]]<ref name="Lehninger"/>.
Apesar de ser um aminoácido apolar, a sua cadeia lateral (um [[átomo]] de [[hidrogénio]]) é demasiado curta para participar em [[Hidrofobia|interacções hidrofóbicas]]<ref name="Lehninger"/>. No entanto, a glicina pode, em determinadas [[enzima]]s como a piruvato:formato liase, ser convertida a [[radical livre|radical]] glicilo através da retirada desse átomo de hidrogénio, sendo este radical importante para a [[catálise enzimática]], embora instável e destruído na presença de [[oxigénio|O<sub>2</sub>]]<ref>WAGNER, A.F.; FREY, M.; NEUGEBAUER, F.A.; SCHÄFER, W.; KNAPPE J, "The free radical in pyruvate formate-lyase is located on glycine-734", '''Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A.''', '''89'''(3):996-1000 (1992).</ref>.
 
== Biossíntese ==
A glicina não é um [[aminoácido essencial]] na dieta humana, já que é sintetizado pelo organismo a partir do aminoácido [[serina]] numa [[reacção química|reacção]] [[catálise enzimática|catalizada]] pela [[enzima]] serina hidroximetiltransferase<ref name=Lehninger>4th ed., W.H.Freeman, 2004, ISBN 978-07167433920-7167-4339-2.</ref>:
: HO<sub>2</sub>CCH(NH<sub>2</sub>)CH<sub>2</sub>OH + [[ácido fólico|H<sub>2</sub>-folato]] → HO<sub>2</sub>CCH<sub>2</sub>NH<sub>2</sub> + CH<sub>2</sub>-folato + H<sub>2</sub>O
 
== Função fisiológica ==
=== Como intermediário biossintético ===
A glicina serve de precursor a diversas espécies químicas. O ácido aminolevulínico, precursor chave das [[porfirina]]s, é sintetizado ''in vivo'' a partir de glicina e succinil-coenzima A. A glicina fornece também o bloco C<sub>2</sub>N central a todas as [[purina]]s. Uma das vias de degradação do aminoácido [[treonina]] passa pela sua conversão a glicina, embora esta [[metabolismo|via metabólica]] seja relativamente pouco importante no metabolismo humano. É ainda precursor na via biossintética da [[fosfocreatina]].
 
*Pode ser [[oxidação|oxidada]] e [[amina|desaminada]] a [[glioxilato]] pela enzima D-aminoácido oxidase, sendo o glioxilato posteriormente [[redução|reduzido]] a [[oxalato]].
 
=== Como neurotransmissor ===
A glicina é um [[neurotransmissor]] inibitório no [[sistema nervoso central]], especialmente a nível da [[medula espinal]], [[tronco cerebral]] e [[retina]]. Quando receptores de glicina são activados, o [[anião]] [[cloreto]] entra no neurónio através de receptores ionotrópicos, causando um [[potencial pós-sináptico inibitório]]. A [[estricnina]] actua como [[antagonista]] nos receptores ionotrópicos de glicina. A glicina é, junto com o glutamato, um co-[[agonista]] de [[receptores NMDA]]; esta acção facilita a actividade excitatória dos receptores glutaminérgicos, em contraste com a actividade inibitória da glicina.
 
A [[dose letal]] de glicina administrada oralmente, em [[rato]]s, é de 7930 mg/kg<ref>{{cite web|url=http://physchem.ox.ac.uk/MSDS/GL/glycine.html|title=Safety (MSDS) data for glycine|date=2005|publisher= The Physical and Theoretical Chemistry Laboratory Oxford University |accessdate=2006-11-01}}</ref>, causando morte usualmente por hiperexcitabilidade.
 
=== Como elemento estrutural ===
Além de ser um aminoácido importante na formação de colagénio, é essencial na formação da camada de [[peptidoglicano]] na [[parede celular]] de [[bactéria]]s [[Técnica de Gram|Gram]]-positivas, ao formar um [[péptido|pentapéptido]] ('''pentaglicina''') que ajuda na ligação entre resíduos de ácido ''N''-acetilmurâmico. A pentaglicina está ausente nas bactérias Gram-negativas.
 
A [[glutationa]], tripéptido essencial na manutenção do equilíbrio [[redox]] [[célula|intracelular]], tem na sua constituição glicina.
 
=== Na fotorrespiração ===
As [[mitocôndria]]s de [[plantas]] apresentam uma via alternativa de respiração, a fotorrespiração, em que a glicina é convertida a serina através da seguinte reacção, catalizada pela enzima glicina descarboxilase:
: 2 Gly + [[NAD]]<sup>+</sup> → Ser + CO<sub>2</sub> + NH<sub>3</sub> +� NADH +� H<sup>+</sup>,
*DAWSON, R.M.C.; ELLIOTT, D.C.; ELLIOTT, W.H.; JONES, K.M., ''Data for Biochemical Research'', 3rd ed., pp. 1-31 (1986)
 
== {{Ligações externas}} ==
{{portal-bioquímica}}
*{{link|en|http://www.pdrhealth.com/drug_info/nmdrugprofiles/nutsupdrugs/gly_0127.shtml|Glicina}}
[[es:Glicina]]
[[eu:Glizina]]
[[fa:گلیسین]]
[[fi:Glysiini]]
[[fr:Glycine (acide aminé)]]
401 732

edições