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Devido à sua simplicidade estrutural, este aminoácido tende a ser conservado evolucionariamente em proteínas como o [[citocromo]] ''c'', a [[mioglobina]] e a [[hemoglobina]]. A glicina é o único aminoácido que não apresenta [[isomeria|actividade óptica]]. A maioria das proteínas possui pequenas quantidades de glicina; o [[colagénio]] é uma excepção de nota, constituindo a glicina cerca de um terço da sua estrutura primária. A presença de glicina inibe a formação de [[alfa-hélice]]s mas facilita a formação de [[folha-beta|folhas-beta]] na estrutura secundária de proteínas, por ser um aminoácido que apresenta um alto grau de flexibilidade quando integrado numa [[polipéptido|cadeia polipeptídica]].<ref name="nelson2004"/>
 
Apesar de ser um aminoácido apolar, a sua [[cadeia lateral]] (um [[átomo]] de [[hidrogénio|hidrogênio]]) é demasiado curta para participar em [[hidrofobia|interacçõesinterações hidrofóbicas]].<ref name="nelson2004"/> No entanto, a glicina pode, em determinadas [[enzima]]s como a piruvato:formato liase, ser convertida a [[radical livre|radical]] glicilo através da retirada desse átomo de hidrogéniohidrogênio, sendo este radical importante para a [[catálise enzimática]], embora instável e destruído na presença de [[oxigénio|O<sub>2</sub>]].
 
== Biossíntese ==
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