Revisão das 11h55min de 30 de outubro de 2017 editar Dbastro (discussão \| contribs) Reversores 388 707 edições m peq. ajustes, replaced: \|mes=novembro\|ano=2007 → \|data=novembro 2007, \|Ort= → \|local=, \|Herausgeber= → \|editor=, \|Verlag= → \|editora=, \|Jahr= → \|data=, typos fixed: celulas → células, replaced: {{Literatur utilizando AWB ← Ver a alteração anterior		Revisão das 20h43min de 12 de dezembro de 2017 editar desfazer 94.60.208.232 (discussão) Etiqueta: Editor Visual Ver a alteração posterior →
Linha 41: \| OtherCpds = [[Triptamina]] (decarboxilado)<br />[[Melatonina]] (N-[2-(5-metoxi-1H-indolo-3-ilo)etilo] etanamida)<br />[[Cloridrato de triptófano]]<br />[[Ácido 2-(1H-indol-3-il)-propanóico]]<br />[[N-formil-quinurenina]] (próximo passo na biossíntese da niacina)<ref>{{citar web \| url=http://nebm.ist.utl.pt/repositorio/download/534/3 \| título=Catabolismo de Proteínas e do Azoto dos AA }}.</ref> }} }} O '''triptofano''' (ou '''~~triptófano~~triptofano''' em [[Portugal]]) é um [[aminoácido]] utilizado na biossíntese de proteínas, sendo codificado pelo ~~códon~~codão UGG. Ele contém, como todo aminoácido, um grupo amino (básico) e um grupo ~~carboxila~~carboxilo (ácido); sua cadeia lateral consiste num [[indol]], o que faz dele um aminoácido aromático e apolar. No pH fisiológico, o triptofano é um [[zwitterion]]: o grupo amino (pK<sub>a</sub> = 9.39) encontra-se protonado (–NH<sub>3</sub><sup>+</sup>) e o grupo carboxila (pK<sub>a</sub> = 2.38) encontra-se deprotonado ( –COO<sup>−</sup>). Absorve luz ultravioleta. Em seres humanos, este aminoácido é [[Aminoácido essencial\|essencial]], o que significa que não pode ser sintetizado: precisa compor a dieta. Além disso, ele é o precursor da [[serotonina]] e da [[melatonina]]. Linha 56: == Biossíntese e Produção Industrial == Por ser um [[aminoácido essencial]], o triptofano não é sintetizado a partir de substâncias mais básicas em seres humanos e outros animais, precisando, assim, ser ingerido. Plantas,bactérias e ~~microrganismos~~fungos geralmente sintetizam triptofano a partir do [[ácido xiquímico]] ou do [[ácido antranílico]],<ref>{{Citar periódico\|ultimo=Radwanski\|primeiro=E. R.\|ultimo2=Last\|primeiro2=R. L.\|data=julho de 1995\|titulo=Tryptophan biosynthesis and metabolism: biochemical and molecular genetics\|jornal=The Plant Cell\|volume=7\|numero=7\|paginas=921–934\|issn=1040-4651\|pmid=7640526\|doi=10.1105/tpc.7.7.921\|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/7640526}}</ref> pelo seguinte processo: o [[ácido antranílico]] condensa-se com o fosforribosil pirofosfato (PRPP), gerando [[pirofosfato]] como subproduto. O anel da fracção da [[ribose]] é aberto e é submetido a [[descarboxilação]] redutiva, formando indol 3-glicerol fosfato; esse, por sua vez, é transformado em [[indol]]. A enzima '''triptofano sintase''' catalisa a formação de triptofano a partir do [[indol]] (indol - 3 - glicerol fosfato) e do aminoácido [[serina]].[[Ficheiro:Tryptophan biosynthesis (en).svg\|886x886px]] A produção industrial de triptofano é biossintética e é baseada na [[fermentação]] da [[serina]] e do [[indol]], usando bactérias como ''a [[Bacillus amyloliquefaciens]]'', a ''[[Bacillus subtilis]]'', ''a [[Corynebacterium glutamicum]]'' ou a ''[[Escherichia coli]]''. Essas [[Estirpe\|cepas]] carregam mutações que impedem a recaptação de aminoácidos ou mutações que expressam multiplamente/excessivamente o [[operão]] do triptofano.<ref>{{Citar periódico\|ultimo=Ikeda\|primeiro=Masato\|data=2003\|titulo=Amino acid production processes\|jornal=Advances in Biochemical Engineering/Biotechnology\|volume=79\|paginas=1–35\|issn=0724-6145\|pmid=12523387\|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12523387}}</ref><ref>{{Citar periódico\|ultimo=Becker\|primeiro=Judith\|ultimo2=Wittmann\|primeiro2=Christoph\|data=agosto de 2012\|titulo=Bio-based production of chemicals, materials and fuels -Corynebacterium glutamicum as versatile cell factory\|jornal=Current Opinion in Biotechnology\|volume=23\|numero=4\|paginas=631–640\|issn=1879-0429\|pmid=22138494\|doi=10.1016/j.copbio.2011.11.012\|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22138494}}</ref><ref>{{Citar periódico\|ultimo=Conrado\|primeiro=Robert J.\|ultimo2=Varner\|primeiro2=Jeffrey D.\|ultimo3=DeLisa\|primeiro3=Matthew P.\|data=outubro de 2008\|titulo=Engineering the spatial organization of metabolic enzymes: mimicking nature's synergy\|jornal=Current Opinion in Biotechnology\|volume=19\|numero=5\|paginas=492–499\|issn=0958-1669\|pmid=18725290\|doi=10.1016/j.copbio.2008.07.006\|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18725290}}</ref>

Triptofano: diferenças entre revisões