Diferenças entre edições de "Imunoglobulina"

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Os '''anticorpos''' ('''Ac''') (também conhecidos como '''imunoglobulinas''', abreviado '''Ig''')<ref name=Rhoades>{{citar livro|vauthors=Rhoades RA, Pflanzer RG |título= Human Physiology |edição= 4th |publicado= Thomson Learning |ano= 2002 |página=584 | isbn = 0-534-42174-1}}</ref> são [[glicoproteína]]s do tipo [[gamaglobulina]], a fracção de [[globulinas]] mais abundante no [[Plasma (sangue)|plasma sanguíneo]]. Podem encontrar-se em forma solúvel no [[sangue]] ou noutros fluídos corporais dos [[vertebrados]], ou podem estar inseridos na [[membrana plasmática]], onde actuam como [[Receptor (bioquímica)|receptores]] nos [[Linfócito B|linfócitos B]] e são empregues pelo [[sistema imunitário]] para neutralizar [[patógeno]]s tais como [[Infecção bacteriana|bactérias patogénicas]] e [[virose]]s.<ref name="pmid8450761">{{citar periódico|autor=Litman GW, Rast JP, Shamblott MJ, ''et al''|título=Phylogenetic diversification of immunoglobulin genes and the antibody repertoire|revista=Mol. Biol. Evol.|volume=10|número=1|páginas=60–72|ano=1993|pmid=8450761|url = http://mbe.oxfordjournals.org/cgi/content/short/10/1/60}}</ref> Em geral, considera-se que tanto anticorpo como imunoglobulina são termos equivalentes, sendo que o primeiro termo faz referência à função, enquanto que o segundo alude à estrutura. O termo gamaglobulina refere-se às propriedades [[Eletroforese|electroforéticas]] das imunoglobulinas solúveis no [[Soro (sangue)|soro sanguíneo]], se bem que algumas imunoglobulinas migram com as fracções alfa, beta e inclusive com a [[albumina]].
 
Um anticorpo é tipicamente constituído por unidades estruturais básicas, cada uma das quais com duas grandes cadeias pesadas e duas cadeias leves de menor peso molecular. A molécula de anticorpo tem forma de Y; as extremidades dos braços do Y são o fragmento Fab por onde se ligam ao antígeno; o pé do Y é o fragmento Fc. As moléculas dos anticorpos podem aparecer em separado, como [[Monômero|monómerosmonómero]]s, ou associarem-se entre si formando [[dímero]]s com duas unidades ou pentámeros com cinco unidades. Os anticorpos são sintetizados por um tipo de [[leucócito]] denominado [[linfócito B]] ou célula B. Existem diferentes tipos de anticorpos, chamados isótipos, diferenciados pela forma da cadeia pesada que apresentem.São conhecidas cinco classes de isótipos em [[mamíferos]] que desempenham funções diferentes, contribuíndo para dirigir a resposta imunitária conforme cada tipo de corpo estranho que encontram, que são: [[Imunoglobulina A|IgA]], [[Imunoglobulina D|IgD]], [[Imunoglobulina E|IgE]], [[Imunoglobulina G|IgG]] e [[Imunoglobulina M|IgM]].<ref name=Market>Eleonora Market, F. Nina Papavasiliou (2003) [http://biology.plosjournals.org/perlserv/?request=get-document&doi=10.1371/journal.pbio.0000016 ''V(D)J Recombination and the Evolution of the Adaptive Immune System''] [[PLoS Biology]]1(1): e16.{{doi|10.1371/journal.pbio.0000016}}</ref>
 
Embora a estrutura geral de todos os anticorpos seja muito semelhante, uma pequena região do ápice da [[proteína]] é extremamente variável, o qual permite a existência de milhões de anticorpos, cada um com uma extremidade ligeiramente diferente. Esta parte da proteína é conhecida como região hipervariável e dá lugar a milhões de anticorpos diferentes. Cada uma destas variantes pode ligar-se a um "alvo" diferente, que é o [[antígeno]]<ref name=Janeway5>{{citar livro|autor=[[Charles Janeway|Janeway CA, Jr]] ''et al''|título=Immunobiology.|edición=5th ed.|editora=Garland Publishing|ano=2001|url=http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?call=bv.View..ShowTOC&rid=imm.TOC&depth=10|isbn=0-8153-3642-X}}</ref> Esta enorme diversidade de anticorpos permite ao sistema imunitário reconhecer uma diversidade igualmente elevada de [[antígeno]]s. O anticorpo não reconhece o antígeno na sua globalidade, mas apenas reconhece certas partes dele. Essa parte do antígeno reconhecida pelo anticorpo denomina-se [[epítopo]]. Um antígeno pode ter múltiplos epítopos na sua superfície. Estes epítopos unem-se ao seu anticorpo numa interacção altamente específica que se denomina adaptação induzida, que permite aos anticorpos identificar e unir-se apenas ao seu único antígeno no meio dos milhões de moléculas diferentes que compõem um [[organismo]].
O reconhecimento dum antígeno por um anticorpo deixa o antígeno ''marcado'' para ser atacado por outros componentes do [[sistema imunitário]]. Os anticorpos também podem neutralizar os seus objectivos directamente, mediante, por exemplo, a ligação a uma porção dum [[Agente patogénico|patógeno]] necessária para que este provoque uma [[infecção]].
 
A extensa população de anticorpos e a sua diversidade é gerada por combinações ao acaso de um jogo de segmentos genéticos que codificam diferentes lugares de ligação ao antígeno (ou [[parátopo]]s), que posteriormente, durante o desenvolvimento do linfócito, sofrem [[Mutação|mutações]] aleatórias nesta zona do gene do anticorpo, o qual origina uma diversidade ainda maior.<ref name=Market /><ref name=diaz>{{citar periódico|autor=Diaz M, Casali P|título=Somatic immunoglobulin hypermutation|revista=Curr Opin Immunol|volume=14|número=2|páginas=235–40|ano=2002|pmid=11869898|doi=10.1016/S0952-7915(02)00327-8}}</ref> Os genes dos anticorpos também se reorganizam num processo conhecido como [[Alteraçãocomutação da classe das imunoglobulinas|mudança de classe das imunoglobulinas]] que troca a cadeia pesada por outra, criando um isótipo de anticorpo diferente mantendo, contudo, a região variável específica para o antígeno alvo. Isto possibilita que um só anticorpo possa ser usado pelas diferentes partes do sistema imunitário. A produção de anticorpos é a função principal do [[Imunidade humoral|sistema imunitário humoral]].<ref name=Pier/>
[[Ficheiro:Angel of the West.jpg|miniatura|250px|A escultura ''Anjo do oeste'' (''Angel of the West'') (2008) de Julian Voss-Andreae basea-se na estrutura do anticorpo publicada por E. Padlan.<ref>{{citar periódico | nome = Eduardo | sobrenome = Padlan| ano = 1994 | título = Anatomy of the antibody molecule | revista = Mol. Immunol. | pmid = 8114766 | volume = 31 | número = 3 | páginas = 169–217 | doi = 10.1016/0161-5890(94)90001-9}}</ref> Desenhada para o campus Flórida do Instituto de Investigação Scripps,<ref>{{citar web | título = New Sculpture Portraying Human Antibody as Protective Angel Installed on Scripps Florida Campus | url = http://www.scripps.edu/newsandviews/e_20081110/sculpture.html | acessodata = 12 de dezembro de 2008 | arquivourl = https://www.webcitation.org/5uK08UfTv?url=http://www.scripps.edu/newsandviews/e_20081110/sculpture.html | arquivodata = 18 de novembro de 2010 |urlmorta= não}}</ref> o anticorpo está situado dentro dum anel que faz lembrar o [[Homem vitruviano]] de [[Leonardo da Vinci]], destacando assim as dimensões similares do anticorpo e do corpo humano.<ref>{{citar web | título = Protein sculpture inspired by Vitruvian Man | url = http://www.boingboing.net/2008/10/22/protein-sculpture-in.html | acessodata = 12 de dezembro de 2008 | arquivourl = https://www.webcitation.org/5uK0Ai3D4?url=http://www.boingboing.net/2008/10/22/protein-sculpture-in.html | arquivodata = 18 de novembro de 2010 |urlmorta= não}}</ref>]]
 
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