Diferenças entre edições de "Imunoglobulina"

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Para obter [[antídoto]]s contra [[veneno]]s de picadas de animais como [[serpente]]s ou [[artrópode]]s, fabricam-se anti-soros a partir de soro cru ou altamente enriquecido em imunoglobulinas. Estes procedimentos produziam inicialmente um grande número de reacções [[alergia|alérgicas]], como [[anafilaxia]]s ou a [[doença do soro]]. Para evitá-lo, nos anos 40 e 50 realizaram-se estudos de [[proteólise]] para reduzir ao mínimo a parte da molécula envolvida na neutralização do veneno. Finalmente, constatou-se que o fragmento F(ab’)2, resultante da digestão com [[pepsina]] dos anticorpos, que carece das zonas efectoras da molécula, pode neutralizar igualmente os venenos. O professor [[Alejandro Alagón Cano]] propôs para este enfoque terapêutico o nome de [[faboterapia]], observando-se uma incidência muito menor de reacções adversas ao soro, assim como um melhor alcance do compartimento [[Fluido intersticial|extravascular]].<ref>{{citar web|url=http://www.smb.org.mx/XXVICONGRESO/text/Resumen-Invitados/ALAGON_ANTICUERPOS%20TERAPEUTICOS.pdf|título=ANTICUERPOS TERAPEUTICOS: EL CASO DE LOS ANTIVENENOS|acessodata=25 de agosto de 2008|autor=Cano, AA|editora=Sociedade Mexicana de Bioquímica|arquivourl=https://web.archive.org/web/20081203184734/http://www.smb.org.mx/XXVICONGRESO/text/Resumen-Invitados/ALAGON_ANTICUERPOS%20TERAPEUTICOS.pdf|arquivodata=3 de dezembro de 2008}}</ref>
 
== PrediçãoPrevisão da estrutura ==
A importanciaimportância dos anticorpos na saúde e indústria [[biotecnologia|biotecnológica]] demanda oum conhecimento das suas estruturas aem [[Resolução de imagem|alta resolução]]. Esta informação é utilizada na [[engenharia de proteinasproteínas]], modificando a afinidade de união aos antígenos, e identificando um epítopo dum determinado anticorpo. Um método comummente utilizado para determinar as estruturas dos anticorpos é a [[cristalografia de raios X]]. No entanto, cristalizar um anticorpo costuma ser trabalhoso e leva muito tempo. Os métodos computacionais proporcionam uma alternativa mais barata e rápida à cristalografia, mas os seus resultados são mais incertos, uma vez que não produzem estruturas empíricas. Os [[servidor]]es web em linha como ''Web Antibody Modeling'' (WAM)<ref>{{webarchive |url=https://www.webcitation.org/5uK04d3mA?url=http://antibody.bath.ac.uk/abmod.html |date=18 November 2010 }}<br /> [http://antibody.bath.ac.uk/abmod.html WAM]</ref> e ''Prediction of Immunoglobulin Structure'' (PIGS)<ref>{{citar periódico|vauthors=Marcatili P, Rosi A, Tramontano A |título=PIGS: automatic prediction of antibody structures |periódico=Bioinformatics |volume=24 |número=17 |páginas=1953–1954 |ano=2008 |doi=10.1093/bioinformatics/btn341 |pmid=18641403 |url=http://biocomputing.it/pigs/ |arquivourl=https://www.webcitation.org/5uK06XmYO?url=http://arianna.bio.uniroma1.it/pigs/ |arquivodata=18 de novembro de 2010 |urlmorta= não|df=dmy }}<br /> [http://biocomputing.it/pigs/ ''Prediction of Immunoglobulin Structure'' (PIGS)]</ref> permitem fazer os modelos computacionais de regiões variáveis dos anticorpos. O ''Rosetta Antibody'' é um novo servidor para a prediçãoprevisão de estruturas da região F<sub>V</sub> de anticorpos, que incorpora técnicas sofisticadas para minimizar os bucles [[região determinante de complementariedade|CDR]] e optimizar a orientação relativa das cadeias leve e pesada, assim como modelos de [[homologia (biologia)|homologia]] que prediz a união bem-sucedida dos anticorpos com os seus antígenos específicos.<ref>{{webarchive|url=https://www.webcitation.org/5uK07ARPr?url=http://antibody.graylab.jhu.edu/ |date=18 de novembro de 2010 }}<br />[http://antibody.graylab.jhu.edu RosettaAntibody]</ref>
 
A capacidade de descrever o anticorpo pela afinidade de união ao antígeno é suplementada pela informação sobre a estrutura de anticorpos e sequências de aminoácidos com o propósito de registar patentes.<ref>{{citar web|título= Written Description Problems of the Monoclonal Antibody Patents after Centocor v. Abbott|último = Park |primeiro = Hyeongsu |url= http://jolt.law.harvard.edu/digest/patent/written-description-problems-of-the-monoclonal-antibody-patents-after-centocor-v-abbott| website = jolt.law.harvard.edu|acessodata= 12 de dezembro de 2014}}</ref>
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