Diferenças entre edições de "Imunoglobulina"

2 bytes removidos ,  22h38min de 2 de abril de 2018
m
sem resumo de edição
m
* C. Ropartz e colaboradores descobriram em [[1961]] para o sistema Km (inicialmente chamado Inv), localizado na cadeia leve Kappa. Este alótipo está presente a todas as classes de imunoglobulina.
* Também existe o sistema ISf, situado na cadeia pesada γ1 da IgG1. A expressão desta especificidade aumenta com a idade, e dá-se em 25 % dos indivíduos antes dos 20 anos e em até 60 % depois dos 70 anos nos caucasóides.
* Os alótipos definidos pelo sistema Am situam-se nas IgA, e mais precisamente nas correntescadeias α2. Existem dois isótipos, α1 e α2, que caracterizam as subclasses Am1 e Am2 das IgA.<ref name=Staff03>{{citar livro|autor=Janeway, CA; Staff, VV. Tradução de Eva Sanz|título=Inmunobiología: el sistema inmunitario en condiciones de salud y enfermedad|ano=2003|editorial=Elsevier España|isbn= 978-84-458-1176-4}}</ref>
 
=== Idiótipo ===
== Estrutura ==
Os anticorpos são [[proteína]]s [[Plasma (sangue)|plasmáticas]] [[Proteína globular|globulares]] pesadas (~150 kDa), também conhecidas por imunoglobulinas. Têm cadeias de açúcares unidas a algum dos seus resíduos de [[aminoácido]]s;<ref name="immune_glycan">{{citar periódico|vauthors=Maverakis E, Kim K, Shimoda M, Gershwin M, Patel F, Wilken R, Raychaudhuri S, Ruhaak LR, Lebrilla CB |título= Glycans in the immune system and The Altered Glycan Theory of Autoimmunity |periódico= J Autoimmun | volume = 57 |número= 6 |páginas= 1–13 |ano= 2015 | pmid = 25578468 | doi = 10.1016/j.jaut.2014.12.002 | pmc=4340844}}</ref><ref>{{citar periódico|vauthors=Mattu T, Pleass R, Willis A, Kilian M, Wormald M, Lellouch A, Rudd P, Woof J, Dwek R |título=The glycosylation and structure of human serum IgA1, Fab, and Fc regions and the role of N-glycosylation on Fc alpha receptor interactions |periódico=J Biol Chem |volume=273 |número=4 |páginas=2260–2272 |ano=1998 |pmid=9442070 |doi=10.1074/jbc.273.4.2260}}</ref> por outras palavras, são [[glicoproteína]]s.<ref name = "immune_glycan"/> A unidade básica funcional dos anticorpos é o [[monómero]] de imunoglobulina, que contém uma só unidade de Ig. Os anticorpos segregados também podem ser dímeros com duas unidades de Ig, como no caso das IgA, tetraméricos com quatro unidades Ig como nas IgM de [[Teleostei|teleósteos]], ou pentaméricos com cinco unidades de IgM, como no caso das IgM de mamíferos.<ref name = roux>{{citar periódico|autor =Roux K |título=Immunoglobulin structure and function as revealed by electron microscopy |periódico=Int Arch Allergy Immunol |volume=120 |número=2 |páginas=85–99 |ano=1999 |pmid=10545762 |doi=10.1159/000024226}}</ref>
[[Ficheiro:Antibody_IgG2.png|miniaturadaimagem|As imunoglobulinas constam de diferentes domínios, que por sua vez se agrupam em duas correntescadeias pesadas (vermelho e azul na figura) e as duas cadeias leves (verde e amarelo) do anticorpo. Os domínios da imunoglobulina são compostos por entre 7 (no caso da IgC) e 9 (na IgV) pregas β.]]
 
=== Primeiros trabalhos ===
Em resumo, as [[superfamília das imunoglobulinas]] interveio no surgimento da multicelularidade ao manter a integridade estrutural dos organismos distinguindo o próprio do alheio. Isto ocorre graças à suas capacidades de gerar módulos, de unir-se especificamente a outras [[proteína]]s e de formar bastões, assim como de oligomerizar-se e gerar diversidade por [[splicing alternativo]] a partir de material genético limitado, convertem-se em modelos para mediar a aderência celular e como receptores de superfície de membrana.<ref>{{citar periódico|autor=Brümmendorf, T y Lemmon, V:|título=Immunoglobulin superfamily receptors: cis-interactions, intracellular adapters and alternative splicing regulate adhesion|ano=2001|revista=Current opinion in cell biology|volume=13|número=5|id=doi 10.1016/S0955-0674(00)00259-3|url=}}</ref><ref>{{citar periódico|autor=Strecker, G y otros:|título=Molecular recognition between glyconectins as an adhesion self-assembly pathway to multicellularity|ano=2004|revista=J Biol Chem.|volume=279|número=15|id=PMID 14701844|url=}}</ref>
 
Na busca de precedentes do [[sistema imunitário]] adaptativo, encontramos vários exemplos de proteínas da superfamília das Ig em [[Protostomia|protóstomos]] que desempenham um papel na defesa imunitária, como a [[hemolina]] em [[bichos-da-seda]], ou a proteína [[Dscam]] na ''[[Drosophila melanogaster]]'', assim como proteínas relacionadas com o [[fibrinógeno]] com domínios Ig (FREP) em [[gastrópode]]s. Algumas destas proteínas, que representam uma barreira dedo tipo inato, podem ter isoformas solúveis e ancoradas à membrana, e gerar diversidade por ''splicing'' alternativo, e em zonas da molécula diferentes às correntescadeias variáveis de articulados.<ref>{{citar periódico|título=The Evolution of Adaptative Immune Systems|ano=2006|revista=[[Cell]]|volume=|número=124|id=DOI 10.1016/j.cell.2006.02.001}}</ref>
 
=== Deuteróstomos ===
37 987

edições