Imunoglobulina: diferenças entre revisões
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Em resumo, a [[superfamília das imunoglobulinas]] interveio no surgimento da multicelularidade ao manter a integridade estrutural dos organismos distinguindo o próprio do alheio. Isto ocorre graças à suas capacidades de gerar módulos, de unir-se especificamente a outras [[proteína]]s e de formar bastões, assim como de oligomerizar-se e gerar diversidade por [[splicing alternativo]] a partir de material genético limitado, convertem-se em modelos para mediar a aderência celular e como receptores de superfície de membrana.<ref>{{citar periódico|autor=Brümmendorf, T y Lemmon, V:|título=Immunoglobulin superfamily receptors: cis-interactions, intracellular adapters and alternative splicing regulate adhesion|ano=2001|revista=Current opinion in cell biology|volume=13|número=5|id=doi 10.1016/S0955-0674(00)00259-3|url=}}</ref><ref>{{citar periódico|autor=Strecker, G y otros:|título=Molecular recognition between glyconectins as an adhesion self-assembly pathway to multicellularity|ano=2004|revista=J Biol Chem.|volume=279|número=15|id=PMID 14701844|url=}}</ref>
Na busca de precedentes do [[sistema imunitário]] adaptativo, encontramos vários exemplos de proteínas da superfamília das Ig em [[Protostomia|protóstomos]] que desempenham um papel na defesa imunitária, como a [[hemolina]] em [[bichos-da-seda]], ou a proteína [[Dscam]] na ''[[Drosophila melanogaster]]'', assim como proteínas relacionadas com o [[fibrinógeno]] com domínios Ig (FREP) em [[gastrópode]]s. Algumas destas proteínas, que representam uma barreira do tipo inato, podem ter isoformas solúveis e ancoradas à membrana, e gerar diversidade por ''splicing'' alternativo, e em zonas da molécula diferentes às cadeias variáveis de articulados.<ref>{{citar periódico|título=The Evolution of Adaptative Immune Systems|ano=2006|revista=[[Cell (revista)|Cell]]|volume=|número=124|id=DOI 10.1016/j.cell.2006.02.001}}</ref>
=== Deuteróstomos ===
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