Diferenças entre edições de "Gráfico de Ramachandran"

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[[Ficheiro:Dihedrals.png|right|thumb|300px|Uma [[ligação peptídica]] tem dois graus de liberdade: os ângulos diedros chamados φ e ψ por Ramachandran.]]
O '''Gráfico de Ramachandran''', ou '''Diagrama de Ramachandran''' ou '''[φ,ψ] plot''', é um gráfico da [[bioquímica]] que representa todas as combinações possíveis de [[Ângulo diédrico|ângulos diédricos]] Ψ (psi) versus os φ (phi) nos [[Aminoácido|aminoácidos]] de um polipeptídeo, as combinações mais estáveis de de ângulos C alfa-N e C alfa-C,<ref name=":0">{{Citar web|url=http://www1.ci.uc.pt/pessoal/manolo/ramachandran.html|titulo=O mito do gráfico de Ramachandran|data=|acessodata=2018-12-27|obra=Universidade de Coimbra - UC|publicado=|ultimo=|primeiro=|autor=Manuel J. Matos}}</ref> permitindo determinar a possível estrutura secundária da biomolécula [[peptídeo]] (formada pela [[Ligação química|ligação]] de dois ou mais aminoácidos) e a forma final ([[Conformação nativa|conformação]]) das [[estrutura da proteína|estruturas das proteínas]].<ref>{{citar periódico|ano=1963|título=Stereochemistry of polypeptide chain configurations|url=|jornal=J. Mol. Biol.|volume=7|páginas=95–9|doi=|pmid=13990617|autor=RAMACHANDRAN GN, RAMAKRISHNAN C, SASISEKHARAN V|número=|mês=Julho}}</ref> Este gráfico foi criado pela equipe de bioquímicos [[Indianos]] formado por: [[:en:G. N. Ramachandran|Gopalasamudram Ramachandran]], Chandrasekaran Ramakrishnan e [[:en:V. Sasisekharan|Viswanathan Sasisekharan]].<ref>{{citar periódico|ultimo=Ramachandran|primeiro=Gopalasamudram Narayanan|ultimo2=Ramakrishnan|primeiro2=Chandrasekaran|ultimo3=Sasisekharan|primeiro3=Viswanathan|data=01/07/1963|título=Stereochemistry of polypeptide chain configurations|titulotrad=Estereoquímica das configurações da cadeia polipeptídica|url=https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0022283663800236?via%3Dihub|journal=Journal of Molecular Biology [Jornal de Biologia Molecular]|volume=7|páginas=95–9|doi=10.1016/S0022-2836(63)80023-6|pmid=13990617|acessodata=}}</ref>
[[Ficheiro:TCage.JPG‎|thumb|400px|Exemplo de como se vê o gráfico de Ramachandran para dois polipeptídeos TCage e Bloop.]]
O '''gráfico de Ramachandran''', '''diagrama de Ramachandran''' ou '''[φ,ψ] plot''' foi criado pelo bioquímico hindú Gopalasamudram Narayana Ramachandran junto com C. Ramakrishnan e Viswanathan Sasisekharan.<ref>{{citar periódico|páginas=95–9 |doi=10.1016/S0022-2836(63)80023-6 |título=Stereochemistry of polypeptide chain configurations |ano=1963 |autor=Ramachandran, G. N.; Ramakrishnan, C.; Sasisekharan, V. |journal=Journal of Molecular Biology |volume=7 |pmid=13990617}}</ref> Nele se pode visualizar todas as combinações possíveis de ângulos diédricos Ψ (psi) versus os Φ (phi) nos aminoácidos de um polipeptídeo, e que contribuem para a conformação das [[estrutura da proteína|estruturas das proteínas]].<ref>{{citar periódico|autor=RAMACHANDRAN GN, RAMAKRISHNAN C, SASISEKHARAN V |título=Stereochemistry of polypeptide chain configurations |jornal=J. Mol. Biol. |volume=7 |número= |páginas=95–9 |ano=1963 |mês=Julho |pmid=13990617 |doi= |url=}}</ref> Para cada resíduo em uma proteína, dois ângulos de torção φ (phi) e ψ (psi) determinam a conformação do esqueleto da proteína. O ângulo φ para o resíduo r1 é o ângulo diedro formado por quatro átomos: o carbono do grupo carbonilo do resíduo r0, e os átomos N, C<sub>α</sub> e C do resíduo r1. O ângulo ψ é o ângulo diedro formado pelos átomos de N, C<sub>α</sub>, e C do resíduo r1, e o átomo de N do resíduo r2. Em outras palavras: φ define a rotação em torno da ligação C<sub>α</sub>-N do resíduo, e ψ define a rotação em torno da ligação C<sub>α</sub>-C do mesmo resíduo. Um gráfico de Ramachandran é um gráfico de φ versus ψ, com um pequeno símbolo marcando a posição correspondente a φ e ψ para cada resíduo. Este gráfico permite, portanto, aproximar a priori qual será a estrutura secundária do peptídeo, uma vez que existem combinações de ângulos típicos para cada estrutura (α- hélice e folhaβ). A conformação dos péptidos é definida pela atribuição de valores para cada par de cantos Φi, Ψi para cada aminoácido. No segundo quadrante estão as combinações da folhaβ, no terceiro quadrante está a hélice α direita e as curvas ou laços (''loops''); e no primeiro quadrante as combinações da hélice α esquerda.
 
Para cada resíduo em uma proteína, dois ângulos de torção φ (phi) e ψ (psi) determinam a conformação do esqueleto da proteína. Onde: o ângulo φ para o resíduo r1 é o ângulo diedro formado por quatro átomos: o carbono do grupo carbonilo do resíduo r0, e os átomos N, C<sub>α</sub> e C do resíduo r1; o ângulo ψ é o ângulo diedro formado pelos átomos de N, C<sub>α</sub>, e C do resíduo r1, e o átomo de N do resíduo r2. Em outras palavras: φ define a rotação em torno da ligação C<sub>α</sub>-N do resíduo, e ψ define a rotação em torno da ligação C<sub>α</sub>-C do mesmo resíduo. Um gráfico de Ramachandran é um gráfico de φ versus ψ, com um pequeno símbolo marcando a posição correspondente a φ e ψ para cada resíduo. Este gráfico permite, portanto, aproximar a priori qual será a estrutura secundária do peptídeo, uma vez que existem combinações de ângulos típicos para cada estrutura (α- hélice e folhaβ). A conformação dos péptidos é definida pela atribuição de valores para cada par de cantos Φi, Ψi para cada aminoácido. No segundo quadrante estão as combinações da folhaβ, no terceiro quadrante está a hélice α direita e as curvas ou laços (''loops''); e no primeiro quadrante as combinações da hélice α esquerda.[[Ficheiro:TCage.JPG‎|thumb|400px|Exemplo de como se vê o gráfico de Ramachandran para dois polipeptídeos TCage e Bloop.]]Matemáticamente, um gráfico de Ramachandran é a visualização de uma [[Função matemática|função]] <math>f: \left[-\pi,\pi\right) \times \left[-\pi,\pi\right) \rightarrow \mathbb{R_{{}+{}}}</math>. O [[Domínio (matemática)|domínio]] desta função é o [[Toro (topologia)|toro]], por conseguinte o gráfico convencional de Ramachandran corresponde a uma projeção do toro sobre o plano, resultando em uma vista distorcida e na presença de descontinuidades.
 
O gráfico Ramachandran foi concebido pouco antes de serem determinadas as primeiras estruturas proteicas a resolução atômica. Quarenta anos mais tarde, havia dezenas de milhares de estruturas de proteínas com alta resolução, determinadas por [[cristalografia de raios X]], depositadas no [[Protein Data Bank]] (PDB). De um milhar de cadeias de proteínas diferentes, foram obtidos gráficos de Ramachandran de cerca de 200,000 aminoácidos, obtendo-se diferenças significativas especialmente para a glicina (Hovmöller et al. 2002). Verificou-se que a região superior esquerda poderia ser dividida em duas: uma para a esquerda contendo aminoácidos em folhas beta, e a outra para a direita, com aminoácidos em conformações de emaranhados aleatórios.
 
== Ângulos permitidos e proibidos. Os casos especiais da Glicina e da Prolina ==
Nem todos os pares de ângulos são, na verdade, possíveis dentro das estruturas dos peptídeos, isto é devido a [[Efeito estérico|efeitos estéricos]] entre os resíduos (cadeias laterais) dos aminoácidos. Pois os [[Átomo|átomos]] dentro de uma [[molécula]] ocupam um determinado espaço, se estes forem colocados demasiado próximos, há um custo em [[energia]] associado devido à sobreposição das [[Orbital atômico|nuvens eletrônicas]] ([[Princípio de exclusão de Pauli|repulsão Pauli]] ou [[Max Born|Born]]), e esta pode afetar a forma final da molécula ([[Isomerismo conformacional|conformação]]).<ref>{{Citar periódico|ultimo=|primeiro=|data=2014-11-30|titulo=Efeito Estérico|url=https://pt.wikipedia.org/w/index.php?title=Efeito_est%C3%A9rico&oldid=40743474|jornal=Enciclopédia Wikipédia|acessodata=27/12/2018}}</ref>
 
=== Os casos especiais da Glicina e da Prolina ===
No caso dado aminoácido [[glicina]], as áreas de possível conformação da tabela com uma simetria central, e são muito mais amplas do que as dos outros ácidos aminados, porque tem somente H como uma cadeia lateral.
 
Outro caso especial é o aminoácido proteico [[prolina]], único aminoácido capaz de ter ligações CIS e TRANS.
 
== Tipos de estuturas estáveis ==
Existe basicamente três tipos de estruturas estáveis (de baixa energia) em uma cadeia [[Polipeptídeo|polipeptídica]]:<ref name=":0" />
 
* hélice-alfa;
* folha-beta, e;
* hélice de colagénio.
 
Para os peptídeos de origem biológica sem prolina existem duas estruturas estáveis: a hélice-alfa e a folha-beta. Uma das diferenças, é a consequência direta dos diferentes ângulos da ligação, é que a hélice-alfa apresenta ligações de hidrogénio raozavelmente alinhadas com o eixo da molécula, possibilitando a formação de ligações Intra-cadeia e conformação como um tubo alongado, e a folha-beta apresenta ligações de hidrogénio razoavelmente perpendiculares ao eixo da molécula, permitindo a formação de ligações Inter-cadeia e conformação com uma "superfície" plana rígida.<ref name=":0" />
 
==Galeria==
== Software ==
* [http://dicsoft1.physics.iisc.ernet.in/rp Ramachandran plot 2.0]
* [http://www.fos.su.se/~pdbdna/input_Raman.html Ferramenta baseada na Webonline para desenhar o gráfico de Ramachandran para qualquer entrada PDB]
* [http://www.cbi.cnptia.embrapa.br/SMS/index_s.html STING]
* [[Pymol]] com a extensão DynoPlot
{{Referências}}
* S. Hovmöller, T. Zhou & T. Ohlson (2002) ''Conformations of amino acids in proteins. '' In: ''Acta Cryst.'' vol. D58, p. 768-776.''
 
== Ver também ==
{{Commonscat|Ramachandran plot}}
 
* [[:Categoria:Aminoácidos]]
* [[:Categoria:Peptídeos]]
 
* [[:Categoria:Proteínas]]
* [[Aminoácido proteinogénico]]
* [[Código genético]]
 
* [[Lista de bioquímicos]]
 
* [[Biotecnologia]]
* [[Bioinformática]]
 
== Ligações externas ==
* [http://www.proteopedia.org/wiki/index.php/User:Karl_Oberholser/Ramachandran_Plots#Ramachandran_Plots Gráfico de Ramachandran na ''Proteopedia'']
 
<br />{{Proteína nav}}{{aminoácidos}}{{Química}}{{Portal3|Ciência|Bioquímica|Biologia|5=Química|6=Medicina}}
{{Controle de autoridade}}
[[Categoria:Bioinformática]]
[[Categoria:Métodos de bioquímica]]