Selenocisteína: diferenças entre revisões

A selenocisteína ​​tem um [[Constante de acidez|pKa]] tanto menor e um maior [[potencial de redução]] que a cisteína. Estas propriedades a tornam muito adequada em proteínas que estão envolvidas na atividade anti-oxidante. Ao contrário de outros [[aminoácido]]s presentes nas proteínas biológicas, selenocisteína não é codificada diretamente no [[código genético]]. Em vez disso, ela é codificada de uma maneira especial por um [[códon]] UGA, que normalmente é um [[códon de parada]]. Quando as [[célula]]s são cultivadas na ausência de selênio, a tradução de [[selenoproteína]]s termina no códon UGA, resultando em uma enzima truncada, não-funcional. O códon UGA é feito para codificar selenocisteína pela presença de um elemento SECIS (Sequência de Inclusão de selenocisteína) no mRNA. O elemento é definido pelas seqüências características de nucleotídeos no SECIS e estrutura secundária de emparelhamento de base padrões. Em bactérias, o elemento SECIS está localizado logo após o códon UGA dentro do quadro de leitura para a selenoproteína. Em archaea e eucariotas, o elemento SECIS está na <<região não traduzida>> (3' os 3 UTR) do [[RNA mensageiro|mRNA]], e pode direcionar vários códons UGA para codificar os resíduos de selenocisteína. Ao contrário dos outros aminoácidos, selenocisteína livre não existe na célula. Sua alta reatividade incorreria danos às células. Em vez disso, as células armazenam [[selênio]] na forma de [[seleneto]] menos reativo ([[Seleneto de hidrogênio|H₂Se]]). A síntese de selenocisteína ocorre em um [[RNA transportador|tRNA]] especializado, que também funciona para incorporá-lo em polipeptídeos nascentes. A estrutura primária e secundária do tRNA selenocisteína, tRNA (Sec), difere dos tRNAs padrão em vários aspectos, principalmente em ter um 8-base (bactérias) ou 10-base (eucariontes) tronco par receptor, uma região muito variável no braço, e substituições em várias posições de bases bem conservadas . Os tRNAs selenocisteína são inicialmente ligado a [[serina]] por seril-tRNA ligase, mas a resultante Ser-tRNA (Sec) não é usada para a tradução, porque não é reconhecida pelo fator de conversão normal (EF-Tu em [[bactérias]], eEF1A em [[eucariotos]]). Em vez disso, o resíduo tRNA- seril é convertido para um resíduo de selenocisteína pela enzima [[selenocisteína sintase]] contendo o [[cofator]] [[fosfato de piridoxal]]. Finalmente, o Sec-tRNA(Sec) resultante é especificamente ligado a um fator de elongação alternativa translacional (Selb ou mSelB (aka eEFSec)), que o entrega em uma forma orientada para os [[ribossomos]] traduzindo mRNAs para selenoproteínas. A especificidade deste mecanismo de entrega é provocada pela presença de um domínio de proteína extra (em Selb bacteriana) ou uma subunidade extra (SBP2 para mSelB eucarióticas / eEFSec) que se ligam a estruturas secundárias correspondentes no [[RNA]] formado pelos elementos SECIS em mRNAs que codificam selenoproteínas.

 

* [[Pirrolisina]]

* [[Selenometionina]]