John Kendrew

John Cowdery Kendrew (Oxford, 24 de março de 1917Cambridge, 23 de agosto de 1997) foi um químico britânico.

John Kendrew
Nascimento 24 de março de 1917
Oxford
Morte 23 de agosto de 1997 (80 anos)
Cambridge
Nacionalidade Britânico
Alma mater Universidade de Cambridge
Prêmios Nobel prize medal.svg Nobel de Química (1962), Medalha Real (1965)
Orientador(es) Max Perutz
Instituições Força Aérea Real
Campo(s) Bioquímica

Conjuntamente com Max Ferdinand Perutz, foi agraciado com o Nobel de Química de 1962 devido aos seus estudos sobre a estrutura das proteínas globulares.[1]

Pesquisa e carreiraEditar

Durante os anos de guerra, ele se interessou cada vez mais por problemas bioquímicos e decidiu trabalhar na estrutura das proteínas.

CristalografiaEditar

Em 1945, ele abordou Max Perutz no Laboratório Cavendish em Cambridge. Joseph Barcroft, um fisiologista respiratório, sugeriu que ele poderia fazer um estudo cristalográfico comparativo de proteínas da hemoglobina de ovelhas adultas e fetais, e ele deu início a esse trabalho.

Em 1947 ele se tornou um membro da Peterhouse; e o Conselho de Pesquisa Médica (MRC). Em 1954 ele se tornou um leitor no Laboratório Davy-Faraday da Royal Institution em Londres.

Estrutura cristalina da mioglobinaEditar

Kendrew compartilhou o Prêmio Nobel de Química de 1962 com Max Perutz por determinar as primeiras estruturas atômicas de proteínas usando cristalografia de raios-X. Seu trabalho foi realizado no que hoje é o Laboratório MRC de Biologia Molecular em Cambridge. Kendrew determinou a estrutura da proteína mioglobina, que armazena oxigênio nas células musculares.

Em 1947, o MRC concordou em fazer uma unidade de pesquisa para o Estudo da Estrutura Molecular de Sistemas Biológicos. Os estudos originais eram sobre a estrutura da hemoglobina ovina, mas quando esse trabalho progrediu o máximo possível com os recursos então disponíveis, Kendrew embarcou no estudo da mioglobina, uma molécula com apenas um quarto do tamanho da molécula da hemoglobina. Sua fonte inicial de matéria-prima era coração de cavalo, mas os cristais assim obtidos eram pequenos demais para análise de raios-X. Kendrew percebeu que o tecido conservador de oxigênio dos mamíferos mergulhadores poderia oferecer uma perspectiva melhor, e um encontro casual o levou a adquirir um grande pedaço de carne de baleia do Peru. A mioglobina de baleia deu grandes cristais com padrões de difração de raios-X limpos. No entanto, o problema ainda permanecia intransponível, até que em 1953 Max Perutz descobriu que o problema de fase na análise dos padrões de difração poderia ser resolvido por substituição isomorfa múltipla - comparação de padrões de vários cristais; um proveniente da proteína nativa e outros que foram embebidos em soluções de metais pesados ​​e tiveram íons metálicos introduzidos em diferentes posições bem definidas. Um mapa de densidade de elétrons com resolução de 6 angstrom (0,6 nanômetro ) foi obtido em 1957, e em 1959 um modelo atômico poderia ser construído com resolução de 2 angstrom (0,2 nm).[2]

 
John Kendrew com modelo da mioglobina em progresso. Copyright do Laboratory of Molecular Biology in Cambridge, Inglaterra.

PublicaçõesEditar

Referências

  1. «Chemistry Laureates: Fields». www.nobelprize.org. Consultado em 9 de agosto de 2018 
  2. Kendrew, JC; Dickerson, RE; Strandberg, BE; et al. (Fevereiro de 1960). "Estrutura da mioglobina: A síntese de Fourier tridimensional em 2 A. resolução". Nature . 185 (4711): 422–7. Bibcode : 1960Natur.185..422K . doi : 10.1038 / 185422a0 . PMID 18990802 . S2CID 4167651

Ligações externasEditar


Precedido por
Melvin Calvin
Nobel de Química
1962
com Max Perutz
Sucedido por
Karl Waldemar Ziegler e Giulio Natta
Precedido por
Francis Brambell e Michael James Lighthill
Medalha Real
1965
com Henry Charles Husband e Raymond Lyttleton
Sucedido por
Christopher Cockerell, Frank Yates e John Ashworth Ratcliffe


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