Fosfato de dinucleótido de nicotinamida e adenina

composto químico
Fosfato de dinucleótido de nicotinamida e adenina
Alerta sobre risco à saúde
NADP+ phys.svg
Identificadores
Número CAS 53-59-8
PubChem 5884
MeSH NADP
Propriedades
Fórmula molecular C21H29N7O17P3
Massa molar 744.413
Solubilidade em água solúvel[1]
Riscos associados
Frases R R36/37/38
Frases S S26, S36
Exceto onde denotado, os dados referem-se a
materiais sob condições normais de temperatura e pressão

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A nicotinamida adenina dinucleótido fosfato ou fosfato de dinucleotídeo de adenina e nicotinamida (NADP), ou, em notação mais antiga, TPN (triphosphopyridine nucleotide, nucleotídeo de trifosfopiridina), é uma coenzima semelhante à nicotinamida adenina dinucleótido. É o aceptor de elétrons nas reações da via das pentoses-fosfato e na transformação de malato em piruvato pela ação da enzima málica, havendo redução de NADP+ a NADPH. É um cofator usado em reações anabólicas, tais como o ciclo de Calvin e síntese de lípidos e ácidos nucleicos, a qual requer NADPH como um agente redutor. É usado por todas as formas de vida celular.[2]

Está envolvida nas vias de síntese de ácidos graxos e glicerol.[3][4]

NADPH é forma reduzida de NADP+. NADP+ difere de NAD+ na presença de um grupo fosfato adicional na posição 2' do anel ribose que transporta o grupamento adenina. Este fosfato extra é adicionado por NAD+ quinase e removido por NADP+ fosfatase.[5]

BiossínteseEditar

NADP+Editar

Em geral, NADP+ é sintetizado antes de NADPH ser. Essa reação geralmente começa com NAD+ a partir de novo caminho ou por caminho de resgate, com NAD+ quinase adicionando o grupo fosfato extra. NAD(P)+ nucleosidase permite a síntese de nicotinamida no caminho de resgate, e NADP+ fosfatase pode converter NADPH novamente a NADH mantendo o balanço.[2]

Referências

  1. Birgit Weinhold, in: Roempp Online - Version 3.5, 2009, Georg Thieme Verlag, Stuttgart.
  2. a b Spaans SK, Weusthuis RA, van der Oost J, Kengen SW (2015). «NADPH-generating systems in bacteria and archaea». Frontiers in Microbiology. 6. 742 páginas. PMC 4518329 . PMID 26284036. doi:10.3389/fmicb.2015.00742 
  3. Kaneda, Toshi. "Iso- and Anteiso-Fatty Acids in Bacteria: Biosynthesis, Function, and Taxonomic Significance." Microbiological Reviews 55.2 (1991): 288–302
  4. Rajendra J. Redkar, Robert D. Locy, Narendra K. Singh; Biosynthetic Pathways of Glycerol Accumulation under Salt Stress in Aspergillus nidulans; Experimental Mycology, Volume 19, Issue 4, 1995, Pages 241-246. ISSN 0147-5975
  5. Kawai, S; Murata, K (April 2008). «Structure and function of NAD kinase and NADPH phosphatase: key enzymes that regulate the intracellular balance of NAD(H) and NADP(H).». Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry. 72 (4): 919–30. PMID 18391451. doi:10.1271/bbb.70738  Verifique data em: |data= (ajuda)
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