Diidrodipicolinato sintase
Diidrodipicolinato sintase (EC 4.3.3.7), 4-hidróxi-tetraidrodipicolinato sintase, ácido diidrodipicolínico sintase, L-aspartato-4-semialdeído hidro-liase (adição de piruvato e ciclização), dapA (gene)) é uma enzima com o nome sistemático L-aspartato-4-semialdeído hidro-liase (adição de piruvato e ciclização; formação de (4S)-4-hidroxi-2,3,4,5-tetraidro-(2S)-dipicolinato).[1][2][3][4] Esta enzima catalisa a seguinte reação química:
| 4-hidróxi-tetraidrodipicolinato sintase | |||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
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| Indicadores | |||||||
| Número EC | 4.3.3.7 | ||||||
| Número CAS | 9055-59-8-- | ||||||
| Bases de dados | |||||||
| IntEnz | IntEnz | ||||||
| BRENDA | BRENDA | ||||||
| ExPASy | NiceZyme | ||||||
| KEGG | KEGG | ||||||
| MetaCyc | via metabólica | ||||||
| PRIAM | PRIAM | ||||||
| Estruturas PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||
| Gene Ontology | AmiGO / EGO | ||||||
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| Família diidrodipicolinato sintase | |
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| Indicadores | |
| Símbolo | DHDPS |
| Pfam | PF00701 |
| InterPro | IPR002220 |
| PROSITE | PDOC00569 |
| SCOP | 1dhp |
| CDD | cd00950 |
- piruvato + L-aspartato-4-semialdeído (2S,4S)-4-hidróxi-2,3,4,5-tetraidrodipicolinato + H2O
A reação ocorre em três etapas consecutivas.
Função editar
Esta enzima pertence à família das liases, especificamente as amina-liases, que clivam as ligações carbono-nitrogênio. 4-Hidróxi-tetraidrodipicolinato sintase é a enzima chave na biossíntese de lisina via a rota diaminopimelato de procariotas, alguns phycomycetes e plantas superiores. A enzima catalisa a condensação de L-aspartato-beta-semialdeído e piruvato a ácido 4-hidróxi-tetraidropicolínico via um mecanismo ping-pong no qual piruvato se liga à enzima formando uma base de Schiff com um resíduo lisina.[5]
Referências
- ↑ Yugari, Y; Gilvarg, C (Dezembro 1965). «The condensation step in diaminopimelate synthesis». The Journal of Biological Chemistry. 240 (12): 4710–6. PMID 5321309. doi:10.1016/S0021-9258(18)97013-4
- ↑ Blickling, S; Renner, C; Laber, B; Pohlenz, HD; Holak, TA; Huber, R (Jan 1997). «Reaction mechanism of Escherichia coli dihydrodipicolinate synthase investigated by X-ray crystallography and NMR spectroscopy». Biochemistry. 36 (1): 24–33. PMID 8993314. doi:10.1021/bi962272d
- ↑ Devenish, SR; Blunt, JW; Gerrard, JA (Jun 2010). «NMR studies uncover alternate substrates for dihydrodipicolinate synthase and suggest that dihydrodipicolinate reductase is also a dehydratase». Journal of Medicinal Chemistry. 53 (12): 4808–12. PMID 20503968. doi:10.1021/jm100349s
- ↑ Soares da Costa, TP; Muscroft-Taylor, AC; Dobson, RC; Devenish, SR; Jameson, GB; Gerrard, JA (Jul 2010). «How essential is the 'essential' active-site lysine in dihydrodipicolinate synthase?». Biochimie. 92 (7): 837–45. PMID 20353808. doi:10.1016/j.biochi.2010.03.004
- ↑ Mirwaldt, C; Korndörfer, I; Huber, R (fevereiro de 1995). «The crystal structure of dihydrodipicolinate synthase from Escherichia coli at 2.5 A resolution». Journal of Molecular Biology. 246 (1): 227–39. PMID 7853400. doi:10.1006/jmbi.1994.0078
