Alfa-queratina

Baseado no método de difração por raio X, as queratinas podem ser classificadas dentro de padrões alfa, padrões beta e padrões amorfos. As macromoléculas básicas que formam as queratinas são cadeias polipeptídicas. Essas cadeias podem apresentar-se em forma de (α-queratina) ou ligações lado a lado em folha plissada (β-queratina)[1].

Os padrões alfa são observados nos mamíferos, que possuem mais de 50 genes de queratina expressos de forma tecido-específica, e cujos produtos são classificados como pertencentes a famílias de polipeptídeos relativamente ácidos (Tipo I) e relativamente básicos (Tipo II)[2][3].

A queratina é uma proteínas pertencente a subfamília dos filamentos intermediários, tipicamente encontrada nos epitélios de vertebrados. Ela pertence a um grupo de proteínas insolúveis e é descrita como a proteína estrutural mais abundante em células epiteliais sendo, junto com o colágeno, o biopolímero mais importantes observado em animais[4].

É o principal componente da rígida camada externa da epiderme, constituindo mais de 85% das proteínas celulares, além de apêndices relacionados, como cabelos, chifres, unhas e penas[5].

A queratina forma materiais com alto teor de cisteína, o que a distingue de outras proteínas. Esses materiais são tipicamente duráveis, resistentes e não reativos ao ambiente natural, de modo que presume-se que forneçam suporte mecânico e diversas funções de proteção na adaptação de vertebrados ao ambiente externo[4].

Conceito de queratinaEditar

A queratina é uma proteínas pertencente a subfamília dos filamentos intermediários, tipicamente encontrada nos epitélios de vertebrados. Ela pertence a um grupo de proteínas insolúveis e é descrita como a proteína estrutural mais abundante em células epiteliais sendo, junto com o colágeno, o biopolímero mais importantes observado em animais[6].

É o principal componente da rígida camada externa da epiderme, constituindo mais de 85% das proteínas celulares, além de apêndices relacionados, como cabelos, chifres, unhas e penas[7].

A queratina forma materiais com alto teor de cisteína, o que a distingue de outras proteínas. Esses materiais são tipicamente duráveis, resistentes e não reativos ao ambiente natural, de modo que presume-se que forneçam suporte mecânico e diversas funções de proteção na adaptação de vertebrados ao ambiente externo[6].

Estrutura proteicaEditar

No nível molecular, o padrão de difração por raios X da α-queratina assemelha-se àquele esperado para uma hélice α (daí o nome α-queratina). Contudo, a α-queratina exibe um espaçamento de 5,1 A°, em vez de 5,4 A° correspondente ao passo (distância que a hélice se eleva, por volta, ao longo de seu eixo) de uma hélice α. Essa observação, juntamente com uma série de evidências químicas e físicas, sugere que os polipeptídeos da α-queratina formam pares de hélices α altamente associados, em que cada par é composto por uma cadeia de queratina Tipo I e uma Tipo II, torcidas paralelamente formando uma espiral voltada à esquerda. Como consequência, a distância de repetição normal de 5,4 A° de cada hélice α no par sofre uma inclinação com respeito ao eixo formado pela sua conformação, gerando o espaçamento observado de 5,1 A°. Esse conjunto é denominado estrutura espiral enrolada, pois o eixo de cada hélice α segue um caminho helicoidal[8][9].

A conformação espiral enrolada da α-queratina é uma consequência da sua estrutura primária: o segmento central de cerca de 310 resíduos de cada cadeia polipeptídica possui uma pseudorrepetição heptamérica (de 7 resíduos), a-b-c-d-e-f-g, com resíduos apolares predominantemente nas posições a e d. Uma vez que a hélice α possui 3,6 resíduos por volta, os resíduos a e d da α-queratina alinham-se ao longo de um lado da hélice α, formando uma faixa hidrofóbica que possibilita a sua associação longitudinal com a faixa semelhante de outra hélice α. De fato, a pouca diferença entre os 3,6 resíduos por volta de uma hélice α normal e os ~3,5 resíduos repetitivos da faixa hidrofóbica da α-queratina é responsável pelo enrolamento da espiral enrolada. A inclinação resultante de 18° de uma hélice α com relação a outra permite que os sulcos helicoidais formados pelas cadeias laterais se entrelacem, maximizando assim as interações favoráveis[10][8].

A organização estrutural superior da α-queratina é pouco compreendida. As regiões N- e C-terminais de cada polipeptídeo provavelmente têm uma conformação flexível e facilitam a organização das espirais enroladas em protofilamentos de ~ 30 A° de largura. Acredita-se que esses protofilamentos sejam constituídos por duas fileiras não coincidentes (as associações cabeça-com-cauda de uma fileira se dão na meia-altura das espirais da outra fileira) e antiparalelas de espirais enroladas alinhadas cabeça-com-cauda. Presume-se que dois protofilamentos formem uma protofibrila de ~50 A° de largura, quatro das quais, por sua vez, enrolam-se uma em torno da outra, formando uma microfibrila[10][8][11].

 
Estrutura do filamento intermediário de alfa-queratina. a) Modelo da cadeia polipeptídica em alfa-hélice. b) Desenho esquemático da formação dos filamentos intermediários.

PropriedadesEditar

A α-queratina é rica em resíduos de cisteína, que, por meio de ligações dissulfeto, interligam as cadeias polipeptídicas adjacentes. Isso explica duas de suas propriedades biológicas mais importantes, a insolubilidade e a resistência ao estiramento[8][11].

As α-queratinas são classificadas como "duras" ou "moles", dependendo da quantidade alta ou baixa de enxofre que possuem. As queratinas duras, como aquelas presentes no cabelo, nos chifres e nas unhas, são menos flexíveis que as queratinas moles, que são encontradas na pele ou nas calosidades, pois as ligações dissulfeto resistem a quaisquer forças que possam deformá-las[8].

O cabelo tratado pela aplicação de um agente oxidante que estabeleça novamente as ligações dissulfeto na conformação "encaracolada" pode formar "cachos permanentes". A elasticidade do cabelo é uma propriedade da espiral enrolada ao retomar a sua configuração inicial depois de ter sido desenrolada e esticada. Entretanto, quando algumas ligações dissulfeto são rompidas, uma fibra de α-queratina pode ser estendida até mais de duas vezes o seu comprimento original pela aplicação de calor úmido. Nesse processo, como a análise por raios X indica, a estrutura de hélice α se estende à medida que suas ligações de hidrogênio se rearranjam para formar uma folha β-pregueada[8].

Referências

  1. McKittrick, J.; Chen, P.-Y.; Bodde, S. G.; Yang, W.; Novitskaya, E. E.; Meyers, M. A. (1 de abril de 2012). «The Structure, Functions, and Mechanical Properties of Keratin». JOM (em inglês). 64 (4): 449–468. ISSN 1047-4838. doi:10.1007/s11837-012-0302-8 
  2. Voet, Donald (2013). Bioquímica. [S.l.]: Artmed 
  3. Jacob, Justin T.; Coulombe, Pierre A.; Kwan, Raymond; Omary, M. Bishr (1 de abril de 2018). «Types I and II Keratin Intermediate Filaments». Cold Spring Harbor Perspectives in Biology (em inglês). 10 (4): a018275. ISSN 1943-0264. PMID 29610398. doi:10.1101/cshperspect.a018275 
  4. a b Wang, Bin; Yang, Wen; McKittrick, Joanna; Meyers, Marc André. «Keratin: Structure, mechanical properties, occurrence in biological organisms, and efforts at bioinspiration». Progress in Materials Science. 76: 229–318. doi:10.1016/j.pmatsci.2015.06.001 
  5. Voet, Donald (2013). Bioquímica. [S.l.]: Artmed 
  6. a b Wang, Bin; Yang, Wen; McKittrick, Joanna; Meyers, Marc André. «Keratin: Structure, mechanical properties, occurrence in biological organisms, and efforts at bioinspiration». Progress in Materials Science. 76: 229–318. doi:10.1016/j.pmatsci.2015.06.001 
  7. Voet, Donald (2013). Bioquímica. [S.l.]: Artmed 
  8. a b c d e f Voet, Donald (2013). Bioquímica. [S.l.]: Artmed 
  9. Kreplak, L.; Doucet, J.; Dumas, P.; Briki, F. «New Aspects of the α-Helix to β-Sheet Transition in Stretched Hard α-Keratin Fibers». Biophysical Journal. 87 (1): 640–647. doi:10.1529/biophysj.103.036749 
  10. a b Wang, Bin; Yang, Wen; McKittrick, Joanna; Meyers, Marc André. «Keratin: Structure, mechanical properties, occurrence in biological organisms, and efforts at bioinspiration». Progress in Materials Science. 76: 229–318. doi:10.1016/j.pmatsci.2015.06.001 
  11. a b McKittrick, J.; Chen, P.-Y.; Bodde, S. G.; Yang, W.; Novitskaya, E. E.; Meyers, M. A. (1 de abril de 2012). «The Structure, Functions, and Mechanical Properties of Keratin». JOM (em inglês). 64 (4): 449–468. ISSN 1047-4838. doi:10.1007/s11837-012-0302-8