Dermaseptina
Dermaseptina é uma família de peptídeos isolados da pele de anfíbios da subfamília Phyllomedusinae.[1] Os peptídeos antimicrobianos já foram isolados das espécies: Phyllomedusa bicolor, Phyllomedusa sauvagii, Phyllomedusa distincta, Phyllomedusa tarsius, Phyllomedusa hypochondrialis, Phyllomedusa oreades, Phyllomedusa trinitatis, Pachymedusa dacnicolor, Agalychnis annae, Agalychnis callidryas, Agalychnis litodryas e Hylomantis lemur.[2]
| Dermaseptina | |
|---|---|
| Indicadores | |
| TCDB | 1.C.52 |
| Família OPM | 309 |
| Proteína OPM | 2dd6 |
As sequências das dermaseptinas variam muito, mas devido a presença de resíduos de lisina todas são catiônicas e a maioria têm o potencial de formar hélices anfipáticas na água ou quando integradas com a bicamada lipídica da membrana bacteriana.[3] Uma separação clara de dois lóbulos de potencial eletrostático intramolecular positivo e negativo é considerado o fator importante na atividade citotóxica. As dermaseptinas são tipicamente constituídas de 27-34 resíduos de aminoácidos em comprimento e foram os primeiros peptídeos de vertebrados que demonstraram ter efeito letal em fungos filamentosos implicados em severas infecções oportunistas associadas com a síndrome da imunodeficiência e terapias com drogas imunossupressoras.[4]
Referências
- ↑ Amiche, M.; Seon, A.A.; Pierre, T.N.; Nicolas, P. (1999). «The dermaseptin precursors: a protein family with a common preproregion and a variable C-terminal antimicrobial domain». FEBS Letters. 456 (3): 352–356
- ↑ Nicolas, P.; Em Amri, C. (2009). «The dermaseptin superfamily: A gene-based combinatorial library of antimicrobial peptides». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes. 1788 (8): 1537-1550. doi:10.1016/j.bbamem.2008.09.006
- ↑ Hancock, R.E.W.; Falla, T.; Brown, M.H. (1995). «Cationic bactericidal peptides». Adv Microb Physiol. 37: 135–75
- ↑ Amiche, M.; Ducoucel, F.; Boulain, J.C.; Menez, A.; Nicolas, P. (1994). «Precursors of vertebrate peptide antibiotics dermaseptin b and adenoregulin have extensive sequence identities with precursors of opioid peptides dermorphin, dermenkephalin, and deltorphins». J Biol Chem. 269: 17847–17852
