BMC
Indicadores
Símbolo BMC
Pfam PF00936
InterPro IPR000249
PROSITE PDOC00876
CDD cd06169

Em biologia molecular, o dominio do microcomparimento bacteriano ou domínio BMC (do inglês Bacterial Microcompartment) é um domínio proteico que se encontra em diversas proteínas do revestimento do carboxissoma, como CsoS1A, CsoS1B e CsoS1C da bactéria Thiobacillus neapolitanus (Halothiobacillus neapolitanus) e nos seus ortólogos doutras bactérias. Estas proteínas de revestimento formam a estrutura poliédrica do carboxissoma e estruturas relacionadas queé contituído por uns 90 resíduos de aminoácidos, caracterizados por apresentarem um motivo β-α-β conectado por um grampo β.

A maioria das proteínas de revestimento dos microcompartimentos consistem dum único domínio BMC em cada subunidade, formando uma estrutura hexamérica que se une para formar as facetas planas do revestimento poliédrico.[1] Até hoje, foram encontradas duas proteínas de revestimento de microcompartimentos que são compostos por domínios BMC em tandem, que formam uma estrutura trimérica, dando lugar a uma aparência pseudohexamérica.[2][3]


Referências

  1. Kerfeld, C. A.; Sawaya, M. R.; Tanaka, S.; Nguyen, C. V.; Phillips, M.; Beeby, M.; Yeates, T. O. (2005). «Protein Structures Forming the Shell of Primitive Bacterial Organelles». Science. 309 (5736): 936–938. PMID 16081736. doi:10.1126/science.1113397 
  2. Heldt, D.; Frank, S.; Seyedarabi, A.; Ladikis, D.; Parsons, J. B.; Warren, M. J.; Pickersgill, R. W. (2009). «Structure of a trimeric bacterial microcompartment shell protein, EtuB, associated with ethanol utilization inClostridium kluyveri». Biochemical Journal. 423 (2): 199–207. PMID 19635047. doi:10.1042/BJ20090780 
  3. Pang, A.; Warren, M. J.; Pickersgill, R. W. (2011). «Structure of PduT, a trimeric bacterial microcompartment protein with a 4Fe–4S cluster-binding site». Acta Crystallographica Section D. 67 (2): 91–96. PMID 21245529. doi:10.1107/S0907444910050201 

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