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Epitopo ou determinante antigênico é a menor porção de antígeno com potencial de gerar a resposta imune. É a área da molécula do antígeno que se liga aos receptores celulares e aos anticorpos. É o sítio de ligação específico que é reconhecido por um anticorpo ou por um receptor de superfície de um linfócito T (TCR). São denominados epítopos ou determinantes antigênicos  regiões específicas contra as quais as respostas imunes são direcionadas,  geralmente se localizam na superfície da molécula. A parte de um antígeno que está diretamente envolvida na interação antígeno-receptor (pequena parte do antígeno) é chamada de determinante antigênico ou epítopo. Um antígeno pode ter numerosos epítopos que podem ser iguais (epítopos repetidos).

É denominado de epítopos lineares ou determinantes lineares os epítopos que constituem-se numa série contínua de subunidades, como uma cadeia de aminoácidos ou resíduos de açúcares. É denominado de epítopos de configuração ou determinantes de configuração os epítopos formados por partes não contíguas de uma macromolécula que estão juntos pela estrutura tridimensional mas são destruídos quando  a macromolécula é desdobrada.

Cada antígeno pode conter um ou mais epítopos, sendo iguais ou diferentes. Em geral, o número de epítopos em uma molécula está diretamente relacionado ao seu tamanho , há cerca de um epítopo para cada 5kDa de uma proteína. A presença de diferentes epítopos na superfície do antígeno pode desencadear uma produção de anticorpos com diferentes especificidades e a ativação policlonal de linfócitos T.  Um antígeno complexo contém vários determinantes antigênicos, onde alguns são mais eficientes na indução da resposta imune que outros . Isso geralmente não acontece com todos os antígenos, porque somente alguns epítopos podem ativar a resposta imune. Essa supremacia de um determinado epítopo é chamada imunodominância, e esse determinante antigênico com maior reatividade recebe a denominação de grupo imunodominante.

Em uma molécula grande muitos epítopos diferentes podem ser reconhecidos pelo sistema imune, porém alguns são mais imunogênicos que outros, dessa forma,os animais podem responder a poucos epítopos favorecidos, e o restante da molécula pode ser ignorado.

A imunodominância se deve ao fato de o grupo imunodominante estar localizado numa área exposta do antígeno, favorecendo um "bom encaixe", numa ligação tipo "chave-fechadura" que ocorre entre o epitopo e TCR ou entre epitopo e anticorpo. Um "bom encaixe" entre o determinante antigênico e o sítio de ligação do anticorpo ou do TCR depende de forças atrativas intermoleculares. Essas forças atrativas devem ser maiores que as repulsivas. A capacidade do grupo imunodominante formar uma ligação estável com o anticorpo ou com o TCR pode ser reversível se houver desequilíbrio entre as forças atrativas e repulsivas. A estabilidade do complexo antígeno-anticorpo ou antígeno-TCR depende da proximidade da ligação e está condicionada às ligações químicas existentes.

Quando uma molécula é designada como estranha, ela contém epítopos que não são encontrados nos antígenos próprios.

No caso de um distúrbio auto-imune, as reações iniciadas contra um antígeno próprio podem lesar tecidos, resultando na liberação e alterações teciduais. A doença auto-imune se caracteriza por uma agressão no sistema imunológico, ele perde a capacidade de reconhecer o quê é original e o quê não é, levando a produção de anticorpos contra as células, órgãos e tecidos saudáveis, atacando e destruindo-os, quando sua função deveria ser a proteção.

Referências:

SHARON, J. Imunologia Básica. 1ed. Rio de Janeiro: Ganabara koogan, 2000.

TEVA, A. et al. Conceitos e Métodos para a Formação de Profissionais em Laboratórios de Saúde. 1 ed.  Rio de Janeiro: IOC , 2013.

TIZARD, I. Imunologia  Veterinária. 8 ed. São Paulo: Sauders Elsevier, 2009.

UNICAMP. Antígenos. Disponível em: https://www.fcm.unicamp.br/fcm/cipoi/imunologia-celular/overview/antigenos . Acesso em: Set de 2019.