Chaperona: diferenças entre revisões

* '''Hsp70''' (DnaK in ''E. coli'') é provavelmente a melhor caracterizada pequena chaperona (~ 70 kDa). A proteína [[Hsp70]] são auxiliadas por proteínas Hsp40 (DnaJ in ''E. coli''), que aumenta a taxa de consumo de ATP e a atividade das Hsp70s. Foi notado que a expressão das proteínas Hsp70 na célula resulta em em uma decreaseddiminuição tendencyna towardstendência à [[apoptosisapoptose]]. Apesar de um entendimento procisopreciso do mecanismo ainda precise ser determinado, é conhecido que as Hsp70s tem uma alta- afinidade de ligação com proteínas não dobradas quando ligada a uma [[Adenosina difosfato|ADP]], e baixa taxa de afinidade quando ligado a uma [[Trifosfato de adenosina|ATP]]. É por esta razão que muitas Hsp70s cercam um substrato não dobrado, estabilizando e preveningoprevenindo agregação até que a moleculamolécula não dobrada se dobre propriamente, oe qualquando as Hsp70s perdem afinidade com a molecula emolécula se dispersam. Para mais informações, veja (Mayer and Bukau, 2005).

* '''Hsp90''' (HtpG in ''E. coli'') devem ser as chaperonas menos compreendidas chaperonas. Seu peso molecular é por volta de 90 kDa, e é necessário para a viabilidade em eucariotos (possivelmente procariotos também.). Cada [[Hsp90]] tem um domínio de ligação ATP, aum middledomínio [[Proteinde domain|domain]],meio ande adomínio [[dimerization]]de domaindimerização. TheyAcredita-se areque thoughtelas tose clampagarrem ontoao theirseu substratesubstrato proteinao uponse bindingligar com o ATP, ande maypodem requirenecessitar do auxílio de co-chaperoneschaperonas likecomo a Hsp70. SeeVer alsotambém (Terasawa ''et al'', 2005).

* '''Hsp100''' (Clp family in ''E. coli'') proteinsproteínas havetem beensido studiedestudadas ''in vivo'' ande ''in vitro'' forpara theirdeterminar abilitysuas tohabilidades targetde andvisar unfolde taggeddesdobrar andproteínas misfoldedmarcadas proteinse mal-dobradas. ProteinsProteínas inda thefamília Hsp100/Clp familyformam formgrandes largeestruturas hexamerichexamétricas structurescom withatividade unfoldasede activitydesdobramento inna thepresença presence ofde ATP. TheseAcredita-se proteinsque areestas thoughtproteínas tofuncionem functioncomo aschaperonas chaperonespor bymeio processivelyda threadingpassagem clientde proteinsproteínas throughalvo a(mal-formadas) smallatravés 20-Åde pore,um therebyporo givingde each20 clientÅ proteinde alargura, seconddando assim uma chance tode fold.corrigir Someseu ofdobramento. theseAlgumas Hsp100destas chaperones,chaperonas likecomo a ClpA ande a ClpX, associatese withassociam thea double-ringedserina tetradecamericproteases [[serinetetradecamétricas protease]]duplamente ClpPaneladas; insteadem ofvez catalyzingde thecatalizar refoldingo ofredobramento clientde proteins,proteínas thesealvo, complexesestes arecomplexos responsiblesão forresponsáveis thepela targeteddestruição destructionde ofproteínas taggedmarcadas ande misfoldedmal proteinsconfiguradas.

== [[Referências]] ==