Química bioinorgânica: diferenças entre revisões
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O campo de estudos da Química Bioinorgânica abrange o efeito da adição de metais exteriores aos sistemas vivos (como por exemplo na avaliação da sua [[toxicidade]] ou na sua aplicação [[medicina]]l) e a determinação da estrutura e função de [[metaloproteína]]s. Esta disciplina evoluiu a partir dos estudos da [[Química Inorgânica]] aplicada a sistemas vivos.
== História ==
[[Paul Ehrlich]] usou organoarsénico no tratamento da [[sífilis]], numa das primeiras demonstrações da importância da química de metais em sistemas vivos. A descoberta da actividade [[cancro|anticancerígena]] da [[cisplatina]] (''cis''-PtCl<sub>2</sub>(NH<sub>3</sub>)<sub>2</sub>) por Rosenberg reforçou esta importância. A primeira proteína a ser cristalizada foi a [[urease]], descobrindo-se mais tarde que possuía [[níquel]] no seu centro activo. [[Dorothy Crowfoot Hodgkin]] demonstrou a presença de [[cobalto]] na [[vitamina]] B<sub>12</sub>, usada no tratamento da [[anemia perniciosa]].
== Áreas de estudo ==
Resultando de uma mistura entre a
'''Proteínas de transferência electrónica''' são aquelas capazes de [[redução|reduzir]] o centro activo de uma outra enzima (muitas vezes, também uma metaloproteína) fornecendo-lhe os electrões necessários para a sua actividade enzimática. Podem ser intermediárias entre duas outras proteínas de transporte electrónico, [[oxidação|oxidando]] a proteína dadora e reduzindo a receptora, ou um dador electrónico não proteico, como o [[NADH]], e uma proteína. As maiores classes de proteínas de transferência electrónica são:
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Estas proteínas complementam a actividade de transporte electrónico da nicotinamida adenina dinucleótido ([[NAD]]) e flavina adenina dinucleótido ([[FAD]]).
'''O transporte e armazenamento de metais''' refere-se em específico a canais de transporte de [[ião|iões]] através de [[membrana]]s, sideróforos (moléculas que complexam metais para ajudar à sua solubilização, captura e assimilação, especialmente em bactérias) e outras proteínas envolvidas na regulação dos níveis intra e extracelulares de iões metálicos.
As metaloproteínas envolvidas no '''transporte e activação do oxigénio molecular''' possuem na sua maioria ferro, cobre e [[manganês]] na sua estrutura. A proteína [[hemoglobina]] é possivelmente o exemplo mais conhecido de metaloproteína de transporte de oxigénio: o grupo [[hemo]] contido na estrutura da hemoglobina possui um átomo de ferro no seu centro, ao qual se liga e desliga a molécula de dioxigénio. Outros sistemas de transporte de oxigénio incluem a [[mioglobina]], a [[hemocianina]] e a [[hemeritrina]].
As '''oxidases''' e as '''oxigenases''' são grupos de metaloproteínas responsáveis por reacções de grande importância nos sistemas vivos, como geração de energia na citocromo ''c'' oxidase ou oxidação de pequenas moléculas na citocromo P450 oxidase ou metano monooxigenase. Algumas metaloproteínas protegem sistemas biológicos de danos causados por [[espécies reactivas de oxigénio]], como o [[anião radical superóxido]] ou o [[peróxido de hidrogénio]]; nestas incluem-se enzimas como as [[superóxido dismutase]]s, e [[peroxidase]]s como a [[catalase]].
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As vias de [[metabolismo]] de [[azoto]] usam diversas metaloproteínas. A mais reconhecida é a [[nitrogenase]]. Outra enzima de relevo nestas vias é a [[óxido nítrico sintase]], responsável pela produção de óxido nítrico.
== {{links externos}} ==
* {{link|en|http://www.
* {{link|en|http://www.chem.qmw.ac.uk/iupac/bioinorg/|Glossário de termos em Química Bioinorgânica}}
== Referências ==▼
▲==Referências==
* Stephen J. Lippard e Jeremy M. Berg, ''Principles of Bioinorganic Chemistry'', University Science Books, 1994
* Rosette M. Roat-Malone, ''Bioinorganic Chemistry : A Short Course'', Wiley-Interscience, 2002
* J.J.R. Fraústo da Silva e R.J.P. Williams, ''The biological chemistry of the elements: The inorganic chemistry of life'', 2a Edição, Oxford University Press, 2001
* ''Physical Methods in Bioinorganic Chemistry'', ed. por Lawrence Que, Jr., University Science Books, 2000
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