Peptídeo: diferenças entre revisões

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*2 aminoácidos: [[Dipeptídeo]]
*32 a 20 aminoácidos: [[TripeptídeoOligopeptídeo]]
*30mais ade 4020 aminoácidos: [[OligopeptídeoPolipeptídeo]]
*mais de 40 aminoácidos: [[Polipeptídeo]]
 
== Classificação estrutural ==Fabian drews frozoa Obrigado>.<
 
*estrutura primária - somente uma cadeia linear com ligações peptídicas;
== Classificação estrutural ==Fabian drews frozoa Obrigado>.<
*estrutura primária - somente uma cadeia linear com ligações peptídicas;A estrutura primária descreve o número de aminoácidos, a espécie, a sequ~encia (ordem)e a ocaização das pontes dissulfeto (cistina) e uma cadeia polipeptídica. a estrutura é estabilizada pelas ligações peptídicas e pontes dissulfeto. polipeptídeos com funçoes e sequências de aminoácidos similares sçao denominados homólogos.
*estrutura secundária - existência de ligações por pontes de hidrogénio, que permitem que a proteína tenha uma estrutura α-hélice (com uma cadeia polipeptídica que se enrola sobre si mesma), ou uma estrutura β-pregueada (com duas cadeias polipeptídicas);
*estrutura terciária - formas obtidas a partir das estruturas secundárias; existência de ligações dissulfito ou dissulfureto (2 átomos de enxofre).
a estrutura terciária tridimensional das proteínas é estabilizada por interações entre as cadeias laterais:
1-Interações hirofóbicas: São as forças não covalentes mais importantes para a estabilidade da estrutura enovelada. as interações são resultantes da tend~encia das cadeias laterais hidrofóbicas de serem atraídas umas pelas outras para gruparem-se em áreas específicas e definidas para minimizar seus contatos com a água.
2- interações eletrostáticas- grupos carregados positivamente (grupo amina) são atraídas por grupos carregados negativamente (grupo carboxila), formando pares iônicos.
3-Ligaçôes covalentes:é representada pela ponte dissulfeto, formada de dois grupos sulfidrila de cadeias laterais de duas cisteinas para produzir uma cistina.
4-pontes de hidrogenio:grande número de pontes de hidrog~enio são formadas no interor e na superfície das proteínas.
*estrutura quaternária - interações químicas existentes entre unidades terciárias.