Gráfico de Ramachandran: diferenças entre revisões
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O gráfico Ramachandran foi concebido pouco antes de serem determinadas as primeiras estruturas proteicas a resolução atômica. Quarenta anos mais tarde, havia dezenas de milhares de estruturas de proteínas com alta resolução, determinadas por [[cristalografia de raios X]], depositadas no [[Protein Data Bank]] (PDB). De um milhar de cadeias de proteínas diferentes, foram obtidos gráficos de Ramachandran de cerca de 200,000 aminoácidos, obtendo-se diferenças significativas especialmente para a glicina (Hovmöller et al. 2002). Verificou-se que a região superior esquerda poderia ser dividida em duas: uma para a esquerda contendo aminoácidos em folhas beta, e a outra para a direita, com aminoácidos em conformações de emaranhados aleatórios.
== Ângulos permitidos e proibidos. Os casos especiais da Glicina e da Prolina ==
Nem todos os pares de ângulos são, na verdade, possível dentro das estruturas dos peptídeos, isto é devido a efeitos estéricos entre os resíduos (cadeias laterais) dos aminoácidos.
No caso da glicina, as áreas de possível conformação da tabela com uma simetria central, e são muito mais amplas do que as dos outros ácidos aminados, porque tem somente H como uma cadeia lateral.
Outro caso especial é prolina, único aminoácido capaz de ter ligações CIS e TRANS.
== Software ==
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