Proteína: diferenças entre revisões

A maior parte das proteínas [[Enovelamento de proteínas|enovela-se]] em estruturas tridimensionais distintas. A forma para a qual uma proteína se enovela naturalmente é denominada [[conformação nativa]].{{Harvref|Murray|2006|pp=30-34}} Embora hajamhaja muitas proteínas capazes de se enovelar sem assistência, meramente através das propriedades químicas dos seus aminoácidos, há outras que necessitam do auxílio de [[chaperona]]s moleculares de modo a se poderem enovelar para a sua conformação nativa.{{Harvref|Murray|2006|p=37}} As proteínas podem ter 4 tipos de estruturas dependendo do tipo de aminoácidos, do tamanho da cadeia e da configuração espacial da cadeia polipeptídica: estrutura primária, secundária, terciária e quaternária.{{Harvref|Alphey|1997|p=179}}

As proteínas não são moléculas completamente rígidas. Para além destes níveis estruturais, as proteínas podem alternar entre várias estruturas enquanto desempenham as suas funções. No contexto destas alterações funcionais, estas estruturas terciárias ou quaternárias são muitas vezes denominadas "conformações", e as transições entre cada uma delas são denominadas "alterações conformacionais". Estas alterações são frequentemente induzidas pela ligação de uma molécula [[Substrato (química)|substrato]] ao [[sítio ativo]] de uma [[enzima]] – a região física da proteína que participa na catálise química.{{Harvref|Van Holde|1996|pp=368-375}} Entre 10–35% e 15–45% de todas as proteínas presentes em organismos procariotas e eucariotas são intrinsecamente desordenadas, i.e. não possuem estrutura estável em solução, podendo no entanto desempenhar funções importantes a nível celular.<ref>{{Citar periódico|ultimo=Tompa|primeiro=Peter|titulo=Intrinsically disordered proteins: a 10-year recap|jornal=Trends in Biochemical Sciences|volume=37|numero=12|paginas=509–516|doi=10.1016/j.tibs.2012.08.004|url=http://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0968000412001259}}</ref>