Hemo: diferenças entre revisões
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O grupo heme tem importância biológica por ser grupo prostético de proteínas, conhecidas como hemeproteínas. Uma das hemeproteínas mais conhecidas é a hemoglobina, que é responsável por carrear O<sub>2</sub> no sangue e pela coloração vermelha do sangue. Outros exemplos de hemeproteínas são: mioglobina, citocromos, catalases e peroxidases. As hemeproteínas têm diversas funções como: ligação e transporte de oxigênio, transferência de elétrons, catálise e sinalização.<ref>{{Citar periódico|ultimo=Lin|primeiro=Ying-Wu|ultimo2=Wang|primeiro2=Jiangyun|data=2013-12|titulo=Structure and function of heme proteins in non-native states: A mini-review|url=http://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0162013413001785|jornal=Journal of Inorganic Biochemistry|volume=129|paginas=162–171|doi=10.1016/j.jinorgbio.2013.07.023|issn=0162-0134}}</ref>
A síntese do grupo heme ocorre principalmente nos eritrócitos e no fígado. O grupo heme é sintetizado a partir do intermediário da via do ciclo de Krebs, o succinil-CoA e do aminoácido glicina. O heme é degradado a biliverdina. Defeitos genéticos ocorrem na via de síntese do heme causam um grupo de patologias conhecidas como porfirias. <ref>{{Citar livro|url=https://www.worldcat.org/oclc/940090828|título=Bioquímica|ultimo=Donald.|primeiro=Voet,|data=2013|editora=Artmed|edicao=4. ed|local=Porto Alegre|isbn=9788582710043|oclc=940090828}}</ref>
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O succinato proveniente da descarboxilação do alfa cetoglutarato em conjunto com a glicina são as moléculas chave para a formação do grupo heme.
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