Sistema do complemento: diferenças entre revisões

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== Via clássica ==
Nessa via a montagem e a organização das convertases são habitualmente iniciadas por anticorpos da classe [[Imunoglobulina G|IgG]] ou [[Imunoglobulina M|IgM]] formando complexos com o antígeno. Várias outras substâncias, tais como os complexos da [[Proteína c-reativa|proteína C-reativa]] (PCR), determinados vírus e bactérias Gram-negativas, também podem ativar esta via. Os ativadores são reconhecidos por serem C1q, uma das três proteínas do complexo C1. Esta ligação ativa C1r que ativa a pró-enzima C1s. Então, C1s ativado cliva C4, resultando na fixação covalente do seu principal fragmento, C4b, à superfície do ativador. O componente C2 liga-se a C4b e é clivado por C1 em dois fragmentos (este processo necessita da intervenção de Ca<sup>2+</sup> o Mg<sup>2+</sup>), dos quais C2a permanece ligado a C4b, completando a montagem do complexo C4bC2a, que é a C3 convertase da via clássica. Esta cliva C3 resultando na ligação de C3b à superfície do ativador e na ligação posterior de C3b à subunidade C4b2aC4b2b, formando a C4b2a3bC4b2b3b que é C5 convertase da via clássica.
 
== Via da lectina ==
A via da lectina utiliza uma proteína similar a C1q para ativar a cascata do complemento, a lectina ligadora de manose (MBL). A MBL liga-se a resíduos de manose, fucose ou glicose e outros açúcares, organizados em um padrão, que recobrem superficialmente muitos patógenos.
A lectina ligadora de manose é uma molécula formada por duas a seis cabeças, semelhante a C1q, que formam um complexo com duas serina proteases a MASP-1 e MASP-2. MASP-2 é similar as proteínas C1r e C1s.
Quando o complexo MBL liga-se à superfície de um patógeno, MASP-2 é ativada para clivar C4, em C4a e C4b, e C2 em C2a e C2b, originando a C3 convertase da via da lectina - C4b2aC4b2b. O papel de MASP-1 ainda não está bem claro na ativação do complemento.
 
As pessoas deficientes em MBL têm maior suscetibilidade a infecções na infância, o que mostra a importância da via da lectina na defesa do hospedeiro [4].