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Linha 33: }} }} A '''prolina''' (símbolo ''Pro'' ou ''P'') é um [[aminoácido]] proteinogênico utilizado na [[biossíntese]] de [[proteína]]s. == Definição == Linha 45 ⟶ 46: Quando a região amida da prolina realiza ligação peptídica, seu nitrogênio não interage com hidrogênio, ou seja, não atua como doador (apenas como receptor) na [[ligação de hidrogênio]].<ref>{{Citar periódico\|ultimo=Berg\|primeiro=Jeremy M.\|ultimo2=Tymoczko\|primeiro2=John L.\|ultimo3=Stryer\|primeiro3=Lubert\|data=2002\|titulo=Primary Structure: Amino Acids Are Linked by Peptide Bonds to Form Polypeptide Chains\|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK22364/\|jornal=Biochemistry. 5th edition\|lingua=en}}</ref> A rigidez conformacional da prolina afeta a estrutura ~~secundaria~~secundária da proteína em que está inserida, o que poderia explicar sua maior prevalência em organismos termofílicos. A prolina pode alterar elementos da estrutura secundaria como a [[alfa-hélice]] e a [[folha-beta]]. Contudo, a prolina é frequentemente encontrada nas primeiras posições da [[N-terminal]], onde a perda do hidrogênio da ponte de hidrogênio da amida não produz uma alteração significativa. Em análises de estrutura, foi encontrado que grande parte das prolinas ocorrem no primeiro giro.<ref>{{Citar periódico\|ultimo=Kim\|primeiro=M. K.\|ultimo2=Kang\|primeiro2=Y. K.\|data=1999-7\|titulo=Positional preference of proline in alpha-helices.\|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2144370/\|jornal=Protein Science : A Publication of the Protein Society\|volume=8\|numero=7\|paginas=1492–1499\|issn=0961-8368\|pmc=PMC2144370\|pmid=10422838}}</ref> Uma sequência de múltiplas prolinas forma uma [[hélice de poliprolina]], a estrutura secundária predominante em [[colágeno]]. A [[hidroxilação]] da prolina pela [[prolil hidroxilase]] aumenta de modo significativo a estabilidade conformacional do colágeno. Por causa disso, a hidroxilação da prolina é um fator bioquímico essencial para conservar o [[Tecido conjuntivo\|tecido conectivo]]. == Usos == A prolina e seus derivados são regularmente utilizados como ~~catalizadores~~catalisadores assimétricos em reações que usam [[Organocatálise\|catalisadores orgânicos]]. A redução '''Corey–Bakshi–Shibata (CBS)''' e a '''condensação aldólica''' são exemplos disso. Na [[Cerveja#Preparação\|preparação de cerveja]], proteínas ricas em prolina são utilizadas para obter [[turbidez]].<ref>{{Citar web\|url=https://web.archive.org/web/20100711180909/http://www.nysaes.cornell.edu/fst/faculty/siebert/haze.html\|titulo=Haze & Foam\|data=2010-07-11\|acessodata=2018-06-03}}</ref> Linha 58 ⟶ 59: [[Meio de cultura\|Meios de cultura]] de tecido vegetal podem ser suplementado com prolina. É sabido que a acumulação de prolina em plantas está relacionado com estresse, porém sua função específica continua em debate.<ref>{{Citar periódico\|ultimo=Verbruggen\|primeiro=Nathalie\|ultimo2=Hermans\|primeiro2=Christian\|data=2008-11\|titulo=Proline accumulation in plants: a review\|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18379856\|jornal=Amino Acids\|volume=35\|numero=4\|paginas=753–759\|doi=10.1007/s00726-008-0061-6\|issn=1438-2199\|pmid=18379856}}</ref><ref>{{Citar periódico\|ultimo=Mattioli\|primeiro=Roberto\|ultimo2=Costantino\|primeiro2=Paolo\|ultimo3=Trovato\|primeiro3=Maurizio\|data=2009-11\|titulo=Proline accumulation in plants: not only stress\|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/20009553\|jornal=Plant Signaling & Behavior\|volume=4\|numero=11\|paginas=1016–1018\|issn=1559-2324\|pmc=PMC2819507\|pmid=20009553}}</ref> == {{Referências ==}} ~~<references />{{esboço-bioquímica}}~~ {{Aminoácidos}}{{Neurotransmissores}}

Prolina: diferenças entre revisões