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Estes receptores estão envolvidos numa variedade de doenças, mas também são o alvo de cerca de metade das drogas medicinais humanas.<ref>{{citar periódico|primeiro =David |último =Filmore |páginas=24-28 |título=It's a GPCR world |periódico=Modern Drug Discovery | volume=2004 |ano=2004 |número=November |publicado=American Chemical Society | url=http://pubs.acs.org/subscribe/journals/mdd/v07/i11/html/1104feature_filmore.html}}</ref>
Receptores acoplados a proteína G (RAPG) compõem um sistema modular que permite a transmissão de uma variedade de sinais no organismo, a comunicação entre células, certas vezes distantes entre si, só é possível devido a existência desse sistema modular.
A proteína G está localizada na membrana plasmática das células, a nomenclatura deste sistema veio devido a ligação de uma molécula de GTP para a sua ativação. Devido a cadeia protéica perpassar sete vezes na membrana plasmática, os RAPG são comumente conhecidos também como receptores de sete transmembranas (R7M). O sinal que estimula o RAPG vem de fora da célula, assim a RAPG transmitem esses sinais para dentro da célula causando uma série de modificações, ativação de enzimas, abertura de canais iônicos por exemplo, que eventualmente levará a um apropriado sistema celular e consequentemente ao surgimento da resposta fisiológica.
A importância dos RAPG para o funcionamento do organismo é inquestionável, muitas funções são controladas pelos mesmos, pode-se citar os receptores adrenérgicos, histaminérgicos, receptores do odor e muitos outros casos. Os RAPG foram descobertos a cerca de 40 anos e até hoje ainda atrai atenção dos pesquisadores, como pode-se ver o recente prêmio nobel voltado para estudos de RAPG.
A proteína G é formada por três subunidades a saber: alfa, beta e gama. O RAPG apresenta duas conformações: ativa e inativa. Cada receptor apresenta alta afinidade a uma serie de ligantes específicos, estes ligantes atuam na região extracelular, ativando (ou não) a proteína G dentro da célula. Outro detalhe que não se deve esquecer é que a subunidade alfa está ligada a uma molécula de GDP.
Na presença de um agonista ocorre uma modificação estrutural que permite a troca da molécula de GDP por GTP, com isso a subunidade alfa-GTP se separa das demais (beta e gama). A subunidade alfa-GTP atuará por sua vez no sistema efetor. A proteína G pode provocar ativação ou inativação do sistema efetor, proteínas Gs atuam como ativadoras de sistema efetores enzimáticos, enquanto que proteínas Gi costumam inibir o sistema efetor. Proteínas Go atuam sobre canais iônicos e as Gp tem como alvo as fosfolipases.
Os sistemas efetores nos quais a proteína G atuam são em sua maioria enzimas (Guanilato ciclase, Adenilato Ciclase, Fosfolipase C e Fosfolipase A2), mas há sistemas efetores que são canais iônicos. Por sua natureza os sistemas enzimáticos formam segundos mensageiros, assim a seguinte relação pode ser feita:
Guanilato ciciasse –> GMPc
Adenilato ciciasse –> AMPc
Fosfolipase C –> IP3 e DAG
Fosfolipase A2 –> prostanóides
Assim um receptor acoplado a proteína Gs e tendo o sistema efetor a adenilato ciclasse irá formar AMPc, enquanto que a uma proteína Gi acoplado a adenilato ciciasse irá diminuir a formação do AMPc.<ref>{{Citar web|titulo=Receptores Acoplados a Proteína G|url=https://farmacologiauefs.wordpress.com/topicos-gerais/receptores-acoplados-a-proteina-g/|data=2014-03-28|lingua=pt-BR}}</ref>
==Referências==
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