Piruvato fosfato diquinase
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O piruvato fosfato diquinase ou PPDK é uma enzima da família das transferases que catalisa a reação química
ATP + piruvato + fosfato <=> AMP + fosfoenolpiruvato + difosfato
Essa enzima foi estudada principalmente em plantas, mas também foi estudada em algumas bactérias [1]. É uma enzima chave na gliconeogênese e fotossíntese, responsável pela reversão da reação realizada pela piruvato-quinase na glicólise de Embden-Meyerhof-Parnas.
Pertence à família das transferases, para ser específico, aqueles que transferem grupos contendo fósforo (fosfotransferases) com aceitadores emparelhados (dicinases). Essa enzima participa do metabolismo do piruvato e fixação de carbono. [1]
Nomenclatura editar
Árvore EC
2 Transferases
2.7 Transferência de grupos contendo fósforo
2.7.9 Fosfotransferases com aceitadores emparelhados
2.7.9.1 piruvato, fosfato diquinase
Nome aceito: Piruvato, fosfato dikinase.
Nome(s) Alternativo(s): PPDK, Piruvato, ortofosfato dicinase, Piruvato, fosfato dikinase.
Reação catalisada
ATP + piruvato + fosfato <=> AMP + fosfoenolpiruvato + difosfato editar
Mecanismo de reação editar
O PPDK catalisa a conversão de piruvato em fosfoenolpiruvato (PEP), consumindo 1 molécula de ATP e produzindo uma molécula de AMP no processo. O mecanismo consiste em 3 reações reversíveis: [2]
A enzima PPDK se liga ao ATP, para produzir AMP e um PPDK difosforilado.
O PPDK difosforilado liga-se ao fosfato inorgânico, produzindo difosfato e PPDK (mono) fosforilado.
O PPDK fosforilado se liga ao piruvato, produzindo fosfoenolpiruvato e regenerando o PPDK.
A reação é semelhante à reação catalisada pela piruvato-quinase, que também converte o piruvato em PEP. [3] No entanto, a piruvato-cinase catalisa uma reação irreversível e não consome ATP. Por outro lado, o PPDK catalisa uma reação reversível e consome 1 molécula de ATP para cada molécula de piruvato convertida.
Atualmente, os detalhes de cada etapa mecanicista são desconhecidos [3]
As plantas C4 e a concentração de CO2 editar
O PPDK é usado na via C4, para melhorar a eficiência da fixação de dióxido de carbono. [4] O ciclo C4 foi elucidado na década de 60 do século passado por Marshall Hatch e Roger Slack. A enzima que age como mediadora da reação onde o piruvato é devolvido às células do mesófilo, onde ele é fosforilado, para novamente formar PEP, a piruvato-fosfato-dicinase, tem a ação incomum de ativar um grupo fosfato pela hidrólise de ATP a AMP e PPi. Este PPi é mais uma vez hidrolisado a dois Pi, que é equivalente ao consumo de um segundo ATP. Portanto, o C02 é concentrado nas células da bainha vascular à custa de dois ATP por CO 2.[5]
As plantas C4, que compreendem cerca de 5o/o das plantas terrestres, ocorrem amplamente em áreas não sombreadas de regiões tropicais, porque crescem mais rapidamente sob condições quentes e ensolaradas do que outras plantas, as chamadas plantas C3 (assim chamadas porque elas fixam inicialmente o C02 na forma de ácidos de três carbonos). Em climas mais frescos, onde a fotorrespiração é um fardo menor, as plantas C3 têm vantagem, porque requerem menos energia para fixar o C02. [5]
Regulação editar
O PPDK da planta é regulado pela proteína reguladora de piruvato, fosfato diquinase (PDRP). [6] Quando os níveis de luz são altos, o PDRP desfosforila Thr456 no PPDK usando AMP, ativando a enzima. [7] O PDRP desativa o PPDK fosforilando o mesmo resíduo de treonina, usando difosfato. O PDRP é um regulador exclusivo, porque catalisa a ativação e a desativação do PPDK, por meio de dois mecanismos diferentes. [7]
Pesquisas sobre PPDK de milho sugerem que íntrons, sequências terminadoras e talvez outras seqüências potenciadoras agem cooperativamente para aumentar o nível de mRNA funcional e estável. O cDNA do PPDK foi expresso apenas levemente no arroz transgênico, em comparação com o DNA intato, que teve expressão significativa. [8]
Referências
- ↑ a b Pocalyko DJ, Carroll LJ, Martin BM, Babbitt PC, Dunaway-Mariano D (December 1990). "Analysis of sequence homologies in plant and bacterial pyruvate phosphate dikinase, enzyme I of the bacterial phosphoenolpyruvate: sugar phosphotransferase system and other PEP-utilizing enzymes. Identification of potential catalytic and regulatory motifs". Biochemistry. 29 (48): 10757–65. doi:10.1021/bi00500a006. PMID 2176881.
- ↑ Evans HJ, Wood HG (December 1968). "The mechanism of the pyruvate, phosphate dikinase reaction". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 61 (4): 1448–53. doi:10.1073/pnas.61.4.1448. PMC 225276. PMID 4303480.
- ↑ a b Herzberg O, Chen CC, Liu S, Tempczyk A, Howard A, Wei M, et al. (January 2002). "Pyruvate site of pyruvate phosphate dikinase: crystal structure of the enzyme-phosphonopyruvate complex, and mutant analysis". Biochemistry. 41 (3): 780–7. doi:10.1021/bi011799+. PMID 11790099.
- ↑ Berg J, Tymoczko J, Stryer L (2012). "The Calvin Cycle and the Pentose Phosphate Pathway". Biochemistry (7th ed.). New York: W.H Freeman. pp. 599–600. ISBN 9780716787242.
- ↑ a b Donald Voet, Judith G. Voet; [tradução: Ana Beatriz Gorini da Veiga ... et al.] ; revisão técnica: Carlos Termignoni ... [et al.]. - 4. ed. - Dados eletrônicos. -Porto Alegre: Artmed, 2013.
- ↑ Chastain CJ, Failing CJ, Manandhar L, Zimmerman MA, Lakner MM, Nguyen TH (May 2011). "Functional evolution of C(4) pyruvate, orthophosphate dikinase". Journal of Experimental Botany. 62 (9): 3083–91. doi:10.1093/jxb/err058. PMID 21414960.
- ↑ a b Chastain CJ, Fries JP, Vogel JA, Randklev CL, Vossen AP, Dittmer SK, et al. (April 2002). "Pyruvate,orthophosphate dikinase in leaves and chloroplasts of C(3) plants undergoes light-/dark-induced reversible phosphorylation". Plant Physiology. 128 (4): 1368–78. doi:10.1104/pp.010806. PMC 154264. PMID 11950985.
- ↑ Fukayama H, Tsuchida H, Agarie S, Nomura M, Onodera H, Ono K, et al. (November 2001). "Significant accumulation of C(4)-specific pyruvate, orthophosphate dikinase in a C(3) plant, rice". Plant Physiology. 127 (3): 1136–46. doi:10.1104/pp.010641. PMC 129282. PMID 11706193.