RNase PH é a exoribonuclease e nucleotidiltransferase 3'-5', presente nos domínios archaea e bactéria, que está envolvido no processo de degradação do RNAt. Contrariamente às enzimas hidrolíticas, trata-se de um enzima fosforolítica, o que significa que utiliza fosfato inorgânico como reagente para a clivagem das ligações de nucleótidos, libertando difosfato nucleótido. A estrutura ativa das proteínas é, na verdade, um complexo homohexamérico, composto por três ribonuclease (RNase) dímeros de PH.[1] RNase PH possui homólogos é muitos outros organismos, que são referidos como similares às proteínas RNase PH. Quando parte de outra proteína tem um grande domínio à semelhança com RNase PH, é designado de domínio RNase PH (RPD).

Exosome Rnase Ph heterohexamer, Sulfolobus solfataricus.

Ver também editar

Referências

  1. Ishii; Nureki, O; Yokoyama, S; et al. (2003). «Crystal structure of the tRNA processing enzyme RNase PH from Aquifex aeolicus». J Biol Chem. 278 (34): 32397–404. PMID 12746447. doi:10.1074/jbc.M300639200 

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