O archaellum (arcaelo) (plural archaella ou arcaelos, e anteriormente conhecido como "flagelo arqueano") é uma estrutura encontrada apenas na superfície celular de muitos organismos pertencens às Archaea. Até ao momento, esta é a única estrutura conhecida em archaea que permite a locomoção em meio líquido. O arcaelo consiste num filamento rígido em forma de hélice associado à superfície celular através de um motor intramembranar. Este motor, composto por proteínas citosólicas, integrais de membrana, e pseudo-periplasmáticas - é responsável pela polimerização do filamento do arcaelo e pela sua rotação. A rotação desta hélice propulsiona os microrganismos em meio líquido, de um modo semelhante à propulsão conseguida pela hélice de um barco. O análogo bacteriano do arcaelo é o flagelo, que também permite às bactérias moverem-se em meio líquido. Embora o movimento do flagelo e do arcaelo seja por vezes associado ao movimento de um chicote, esta analogia é incorreta; uma metáfora mais apropriada seria dizer que ambas estas estruturas funcionam como um saca-rolhas enquanto gira.

Os primeiros estudos sobre "flagelos arqueanos" identificaram várias diferenças entre o arcaelo e o flagelo, embora essas diferenças tenham sido descartadas como uma possível adaptação aos ambientes ecológicos extremos onde se sabia que as archaea habitavam. Quando os primeiros genomas de organismos pertencentes às Archaea foram sequenciados, tornou-se óbvio que nenhum deles possuía genes que codificam para nenhuma das proteínas que fazem parte do flagelo, estabelecendo assim que o sistema de locomação das arquéias é fundamentalmente diferente daquele das bactérias. Para evidenciar a diferença entre esses dois organelas, o nome archaellum (arcaelo, de um modo mais aportuguesado).[1]

Archaella são evolutivamente e estruturalmente relacionados aos sistemas de Filamentos de Tipo Quatro (TFF em inglês ("type four filaments")).[2] A família de proteínas TFF aparenta ter sido originada no último ancestral comum universal, de onde se diversificou no arcaelo, pili de tipo IV, Sistemas de Secreção de Tipo II e pili Tad.[3]

História

editar

As primeiras observações do que agora se conhece como arcaelo ocorreram possivelmente há mais de 100 anos, antes mesmo da identificação do domínio archaea. As Archaea foram identificadas inicialmente em 1977 por Carl Woese e George E. Fox,[4] e os três domínios da vida ( Eucarya, Archaea e Bacteria ) foram propostos 10 anos depois.[5] Ainda na década de 1970, foi sugerido pela primeira vez que as proteínas que compõem o filamento do arcaelo são distintas daquelas que polimerizam o filamento do flagelo. Na década seguinte, tornou-se óbvio que todos os arcaelos até então estudados possuíam algumas características "estranhas", como a forte presença de glicosilação em arcaelinas (isto é, os monómeros que formam o filamento do arcaelo). Esta descoberta foi possível em parte dado que foi possível clonar genes de arcaelinas. A "estranheza" do arcaelo foi confirmada no final da década de 1990, quando as primeiras sequenciações do genoma de espécies de archaea foram publicadas, nomeadamente as de Methanocaldococcus jannaschii em 1996, Archaeoglobus fulgidus em 1977 e Pyrococcus horikoshii em 1998[6][7][8] Embora os genes de arcaelinas tenham sido identificados em todos esses três genomas, não foi possível identificar nenhum gene homólogo aos envolvidos na flagelação. Além da evidência de que o arcaelo não está relacionado com o flagelo, foi também nessa época que as semelhanças entre o arcaelo e o pili de tipo iv (T4P) se tornaram mais claras.[9] Uma das evidências mais óbvias na época foi a observação de que as arcaelinas são sintetizadas no citoplasma como pré-proteínas, com um peptídeo-sinal que precisa ser removido antes da inserção da proteína maturada, presumivelmente na base do filamento arcaelar em polimerização. As flagelinas, por outro lado, não são sintetizadas como pré-proteínas. Em vez disso, as flagelinas são sintetizadas na sua forma processada, e viajam através do lúmen do filamento flagelar (que é, portanto, oco) e polimerizam na extremidade do filamento.[10] Foi baseado nas semelhanças entre o arcaelo e os pili de tipo IV que em 1996 a primeira proposta de como ocorre a biogénese do arcaelo foi publicada.[11] A década seguinte viu avanços significativos no conhecimento sobre o arcaelo. A enzima responsável pelo processamento do péptido de sinal foi identificada, assim como os outros genes considerados parte do operão que codifica para as proteínas do arcaelo (conhecido como operão arl).[12] Curiosamente, foi também durante este período que se identificou que o arcaelo do organismo Halobacterium salinarum utiliza a hidrólise de ATP como fonte de energia para a rotação do filamento.[13] Embora as semelhanças entre T4P e o arcaelo sugerissem que este organelo utilizasse a hidrólise de ATP como fonte de energia, esta descoberta identificou outra grande diferença entre o arcaelo e o flagelo, já que a energia para a rotação do flagelo é fornecida através de um potencial eletro-químico através da membrana.[14] Durante esta altura também tomaram lugar algumas das primeiras investigações sobre quimiotaxia em arqueias. Curiosamente, apesar de terem motores diferentes, arqueas e bactérias têm mecanismos quimiotáticos notavelmente semelhantes.[15]

Durante a década de 2010, estudos sobre os produtos genéticos do operão arl permitiram estabelecer qual a função de muitas das proteínas "acessórias" do arcaelo, ou seja, proteínas que compõem o motor deste organelo. Foi possível definir um conjunto mínimo de componentes necessários para um arcaelo funcional: a arcaelina (um único tipo ou vários de arcaelinas), a prepilina peptidase que processa o péptido sinal da pré-arcaelina e as proteínas ArlC / D / E / F / G / H / I / J. Nos filos Crenarchaeota os genes para as proteínas ArlC / D / E não são encontrados; ao invés disso, organismos arcaelados deste filo possuem o gene que codifica a proteína ArlX, que se julga ter uma função semelhante às proteínas ArlC / D / E[16] Com base em toda a evidênciaa acumulada sobre a natureza única do arcaelo, em 2012 Ken Jarrell e Sonja-Verena Albers propuseram que esta estrutura não fosse chamada de "flagelo arqueano", mas sim de "arcaelo"[1] Apesar de algumas críticas iniciais,[17][18] o nome agora é amplamente aceite na comunidade científica e, a 6 de julho de 2021, uma pesquisa no PubMed pelos termos "archaella" ou "archaellum" recuperou mais resultados nos últimos anos do que os termos "archaeal flagellum" ou "archaeal flagella".

A investigação sobre o arcaelo continua, tanto relacionadas com a biologia básica desta estrutura, como quanto aos seus papéis ecológicos, e até mesmo potenciais aplicações biotecnológicas. Algumas das questões que permanecem em aberto encontram-se relacionadas com a regulação da expressão genética do operão arl, a ultraestrutura do motor do arcaelo, e a função de alguns componentes do motor deste organelo.[9]

Estrutura

editar
 
Micrografias eletrónicas de Sulfolobus acidocaldarius MW001 durante o crescimento normal. Indicação de arcaelos (setas pretas) e pili (setas brancas). Coloração negativa com acetato de uranilo

Componentes

editar
 
Modelo de 2015 do arcaelo de organismos do filo Crenarchaeota.[16]

A maioria das proteínas que compõem o arquelo são codificadas dentro de um locus genético. Este locus genético contém 7-13 genes que codificam proteínas envolvidas na biogénese ou mecanismo do arcaelo.[19] O locus genético contém genes que codificam arcaelinas ( arlA e arlB ) - os componentes estruturais do filamento - e componentes motores ( arlI, arlJ, arlH ). O locus além disso codifica outras proteínas acessórias (arlG, arlF, arlC, arlD, arle, e arl X). ArlX é encontrado apenas em Crenarchaeota e ArlCDE (que podem existir como proteínas individuais ou como proteínas de fusão) em Euryarchaeota. Acredita-se que ArlX e ArlCDE tenham funções semelhantes, e acredita-se que uma proteína desconhecida também desempenhe a mesma função em Thaumarchaeota.

O operão que codifica o arcaelo costumava ser historicamente conhecido como fla (de "flagelo"), mas de modo a evitar confusão com o flagelo bacteriano e ser consistente com o resto da nomenclatura (archaelo, arcaelinas), foi recentemente proposta a sua renomeação para arl[12]. Consequentemente, o nome dos genes também é diferente (por exemplo, flaJ agora é arlJ ). Na literatura especializada ambas as nomenclaturas podem ser encontradas, sendo a nomenclatura arl cada vez mais utilizada a partir de 2018.

A análise genética em diferentes arquéias revelou que cada um dos componentes acima referidos é essencial para a biogénese do arcaelo.[20][21][22][23][24] A prepilina peptidase (chamada PibD em crenarchaeota e ArlK (anteriormente FlaK) em euryarchaeota) é essencial para a maturação das arcaelinas e geralmente não se encontra no mesmo operão que as proteínas estruturais do arcaelo.[25]

A proteína ATPase ArlI e a prepilina peptidase PibD/ArlK já foram ambas funcionalmente caracterizadas.[26][25][27][28] ArlI forma um oligómero hexamérico que hidrolisa ATP e muito provavelmente gera energia para a biogénese do filamento do arcaelo e para a sua rotação.[29][30] A enzima PibD processa o terminal N das arcaelinas imediatamente antes à sua polimerização. ArlH ( PDB 2DR3 ) tem um motivo RecA e domínios ATPase inactivos.[31][32] Essa proteína é homóloga da KaiC, proteína central para a regulação do ritmo circadiano em cianobactérias. No entanto, essa função não é conservada; em vez disso, ArlH também exibe auto-fosforilação que parece modular a sua interação com a ATPase ArlI.[33] Apesar da remoção do gene arlH do genoma de arquéias capazes de movimento resultar em perda de locomção, significando que esta proteína é essencial para a biogénese do arcaelo, a função da proteína ArlH no motor do arcaelo permanece um mistério. ArlI e ArlH interagem e, possivelmente em conjunto com a proteína de membrana ArlJ, formam o complexo central do motor. Em Crenarchaeota, este complexo pode ser circundado por uma estrutura formada por um anel composto por ArlX.[34] Em Euryarchaeota, tomogramas obtidos por microscopia eletrónica criogénica sugerem que as proteínas ArlCDE formam uma estrutura abaixo do motor, possivelmente na ordem (de cima para baixo) ArlJ-ArlI-ArlH-ArlCDE.[35] ArlF e ArlG possivelmente formam o estator deste complexo, fornecendo uma superfície estática contra a qual o rotor se pode mover, e também ancorando o motor ao envelope da célula, evitando assim a ruptura da membrana devido aquando da rotação do filamento.[36][37] A estrutura de ArlCDE é desconhecida, mas este complexo (ou suas variações) parece ter uma função importante em fornecer uma ligação entre as proteínas envolvidas em quimiotaxia e as proteínas do motor do arcaelo no organismo Haloferax volcanii.[38]

Apesar do número limitado de detalhes atualmente disponíveis a respeito da estrutura e biogénese do arcaelo, torna-se cada vez mais evidente a partir de vários estudos que o arcaelo desempenha papéis importantes numa variedade de processos celulares. Apesar das dissimilaridades estruturais com o flagelo bacteriano, a principal função até agora atribuída ao arquelo é permitir a locomoção em meios líquidas[24][39][40] e semissólidos.[41][42] Dados bioquímicos e biofísicos consolidaram ainda mais as primeiras observações da locomoção mediada pelo arcaelo em archaea. Tal como o flagelo bacteriano,[43][44] o arcaelo também medeia a fixação a superfícies e a comunicação entre células.[45][46] No entanto, ao contrário do flagelo bacteriano, o arcaelo não demonstrou desempenhar um papel importante na formação de biofilmes.[47] Em biofilmes de arqueia, a única função proposta é até agora durante a fase de dispersão do biofilme, quando as células escapam do biofilme utilizando o arcaelo de modo a procurar novos ambientes.

Referências

editar
  1. a b Jarrell KF, Albers SV (julho de 2012). «The archaellum: an old motility structure with a new name». Trends in Microbiology. 20: 307–12. PMID 22613456. doi:10.1016/j.tim.2012.04.007 
  2. Berry, Jamie-Lee; Pelicic, Vladimir (1 de janeiro de 2015). «Exceptionally widespread nanomachines composed of type IV pilins: the prokaryotic Swiss Army knives». FEMS Microbiology Reviews (em inglês). 39: 134–154. ISSN 1574-6976. PMC 4471445 . PMID 25793961. doi:10.1093/femsre/fuu001 
  3. Denise, Rémi; Abby, Sophie S.; Rocha, Eduardo P. C. (19 de julho de 2019). «Diversification of the type IV filament superfamily into machines for adhesion, protein secretion, DNA uptake, and motility». PLOS Biology (em inglês). 17: e3000390. ISSN 1545-7885. PMC 6668835 . PMID 31323028. doi:10.1371/journal.pbio.3000390 
  4. Woese, C. R.; Fox, G. E. (novembro de 1977). «Phylogenetic structure of the prokaryotic domain: the primary kingdoms». Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 74: 5088–5090. ISSN 0027-8424. PMC 432104 . PMID 270744. doi:10.1073/pnas.74.11.5088 
  5. Woese, C. R.; Kandler, O.; Wheelis, M. L. (1 de junho de 1990). «Towards a natural system of organisms: proposal for the domains Archaea, Bacteria, and Eucarya.». Proceedings of the National Academy of Sciences (em inglês). 87: 4576–4579. ISSN 0027-8424. PMC 54159 . PMID 2112744. doi:10.1073/pnas.87.12.4576 
  6. Bult, C. J.; White, O.; Olsen, G. J.; Zhou, L.; Fleischmann, R. D.; Sutton, G. G.; Blake, J. A.; FitzGerald, L. M.; Clayton, R. A. (23 de agosto de 1996). «Complete Genome Sequence of the Methanogenic Archaeon, Methanococcus jannaschii». Science (em inglês). 273: 1058–1073. ISSN 0036-8075. doi:10.1126/science.273.5278.1058 
  7. Klenk, Hans-Peter; Clayton, Rebecca A.; Tomb, Jean-Francois; White, Owen; Nelson, Karen E.; Ketchum, Karen A.; Dodson, Robert J.; Gwinn, Michelle; Hickey, Erin K. (27 de novembro de 1997). «The complete genome sequence of the hyperthermophilic, sulphate-reducing archaeon Archaeoglobus fulgidus». Nature (em inglês). 390: 364–370. ISSN 0028-0836. doi:10.1038/37052 
  8. Kawarabayasi, Y. (1 de janeiro de 1998). «Complete Sequence and Gene Organization of the Genome of a Hyper-thermophilic Archaebacterium, Pyrococcus horikoshii OT3». DNA Research (em inglês). 5: 55–76. ISSN 1340-2838. doi:10.1093/dnares/5.2.55 
  9. a b Jarrell, Ken F; Albers, Sonja-Verena; Machado, J Nuno de Sousa (16 de abril de 2021). «A comprehensive history of motility and Archaellation in Archaea». FEMS Microbes (em inglês). 2: xtab002. ISSN 2633-6685. doi:10.1093/femsmc/xtab002 
  10. Macnab, Robert M. (novembro de 2004). «Type III flagellar protein export and flagellar assembly». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research (em inglês). 1694: 207–217. doi:10.1016/j.bbamcr.2004.04.005 
  11. Jarrell, K F; Bayley, D P; Kostyukova, A S (setembro de 1996). «The archaeal flagellum: a unique motility structure». Journal of Bacteriology (em inglês). 178: 5057–5064. ISSN 0021-9193. PMC 178298 . PMID 8752319. doi:10.1128/jb.178.17.5057-5064.1996 
  12. a b Pohlschroder, Mechthild; Pfeiffer, Friedhelm; Schulze, Stefan; Halim, Mohd Farid Abdul (1 de setembro de 2018). «Archaeal cell surface biogenesis». FEMS Microbiology Reviews (em inglês). 42: 694–717. ISSN 1574-6976. PMC 6098224 . PMID 29912330. doi:10.1093/femsre/fuy027 
  13. Streif, Stefan; Staudinger, Wilfried Franz; Marwan, Wolfgang; Oesterhelt, Dieter (dezembro de 2008). «Flagellar Rotation in the Archaeon Halobacterium salinarum Depends on ATP». Journal of Molecular Biology (em inglês). 384: 1–8. doi:10.1016/j.jmb.2008.08.057 
  14. Lai, Yu-Wen; Ridone, Pietro; Peralta, Gonzalo; Tanaka, Mark M.; Baker, Matthew A. B. (15 de janeiro de 2020). «Evolution of the Stator Elements of Rotary Prokaryote Motors». Journal of Bacteriology (em inglês). 202. ISSN 0021-9193. PMC 6964736 . PMID 31591272. doi:10.1128/JB.00557-19 
  15. Quax, Tessa E.F.; Albers, Sonja-Verena; Pfeiffer, Friedhelm (14 de dezembro de 2018). «Taxis in archaea». Emerging Topics in Life Sciences (em inglês). 2: 535–546. ISSN 2397-8554. PMC 7289035 . PMID 33525831. doi:10.1042/ETLS20180089 
  16. a b Albers SV, Jarrell KF (27 de janeiro de 2015). «The archaellum: how Archaea swim». Frontiers in Microbiology. 6. 23 páginas. PMC 4307647 . PMID 25699024. doi:10.3389/fmicb.2015.00023 
  17. Eichler, Jerry (novembro de 2012). «Response to Jarrell and Albers: the name says it all». Trends in Microbiology (em inglês). 20: 512–513. doi:10.1016/j.tim.2012.08.007 
  18. Wirth, Reinhard (novembro de 2012). «Response to Jarrell and Albers: seven letters less does not say more». Trends in Microbiology (em inglês). 20: 511–512. doi:10.1016/j.tim.2012.07.007 
  19. Ghosh A, Albers SV (janeiro de 2011). «Assembly and function of the archaeal flagellum». Biochemical Society Transactions. 39: 64–9. PMID 21265748. doi:10.1042/BST0390064 
  20. Patenge N, Berendes A, Engelhardt H, Schuster SC, Oesterhelt D (agosto de 2001). «The fla gene cluster is involved in the biogenesis of flagella in Halobacterium salinarum». Molecular Microbiology. 41: 653–63. PMID 11532133. doi:10.1046/j.1365-2958.2001.02542.x 
  21. Thomas NA, Bardy SL, Jarrell KF (abril de 2001). «The archaeal flagellum: a different kind of prokaryotic motility structure». FEMS Microbiology Reviews. 25: 147–74. PMID 11250034. doi:10.1111/j.1574-6976.2001.tb00575.x 
  22. Thomas NA, Mueller S, Klein A, Jarrell KF (novembro de 2002). «Mutants in flaI and flaJ of the archaeon Methanococcus voltae are deficient in flagellum assembly». Molecular Microbiology. 46: 879–87. PMID 12410843. doi:10.1046/j.1365-2958.2002.03220.x 
  23. Chaban B, Ng SY, Kanbe M, Saltzman I, Nimmo G, Aizawa S, Jarrell KF (novembro de 2007). «Systematic deletion analyses of the fla genes in the flagella operon identify several genes essential for proper assembly and function of flagella in the archaeon, Methanococcus maripaludis». Molecular Microbiology. 66: 596–609. PMID 17887963. doi:10.1111/j.1365-2958.2007.05913.x 
  24. a b Lassak K, Neiner T, Ghosh A, Klingl A, Wirth R, Albers SV (janeiro de 2012). «Molecular analysis of the crenarchaeal flagellum». Molecular Microbiology. 83: 110–24. PMID 22081969. doi:10.1111/j.1365-2958.2011.07916.x 
  25. a b Bardy SL, Jarrell KF (novembro de 2003). «Cleavage of preflagellins by an aspartic acid signal peptidase is essential for flagellation in the archaeon Methanococcus voltae». Molecular Microbiology. 50: 1339–47. PMID 14622420. doi:10.1046/j.1365-2958.2003.03758.x 
  26. Ghosh A, Hartung S, van der Does C, Tainer JA, Albers SV (julho de 2011). «Archaeal flagellar ATPase motor shows ATP-dependent hexameric assembly and activity stimulation by specific lipid binding». The Biochemical Journal. 437: 43–52. PMC 3213642 . PMID 21506936. doi:10.1042/BJ20110410 
  27. Bardy SL, Jarrell KF (fevereiro de 2002). «FlaK of the archaeon Methanococcus maripaludis possesses preflagellin peptidase activity». FEMS Microbiology Letters. 208: 53–9. PMID 11934494. doi:10.1111/j.1574-6968.2002.tb11060.x 
  28. Szabó Z, Stahl AO, Albers SV, Kissinger JC, Driessen AJ, Pohlschröder M (fevereiro de 2007). «Identification of diverse archaeal proteins with class III signal peptides cleaved by distinct archaeal prepilin peptidases». Journal of Bacteriology. 189: 772–8. PMC 1797317 . PMID 17114255. doi:10.1128/JB.01547-06 
  29. Chaudhury, Paushali; van der Does, Chris; Albers, Sonja-Verena (18 de junho de 2018). «Characterization of the ATPase FlaI of the motor complex of the Pyrococcus furiosus archaellum and its interactions between the ATP-binding protein FlaH». PeerJ (em inglês). 6: e4984. ISSN 2167-8359. PMC 6011876 . PMID 29938130. doi:10.7717/peerj.4984 
  30. Reindl S, Ghosh A, Williams GJ, Lassak K, Neiner T, Henche AL, et al. (março de 2013). «Insights into FlaI functions in archaeal motor assembly and motility from structures, conformations, and genetics». Molecular Cell. 49: 1069–82. PMC 3615136 . PMID 23416110. doi:10.1016/j.molcel.2013.01.014 
  31. Chaudhury, Paushali; Neiner, Tomasz; D'Imprima, Edoardo; Banerjee, Ankan; Reindl, Sophia; Ghosh, Abhrajyoti; Arvai, Andrew S.; Mills, Deryck J.; Does, Chris (fevereiro de 2016). «The nucleotide‐dependent interaction of FlaH and FlaI is essential for assembly and function of the archaellum motor». Molecular Microbiology (em inglês). 99: 674–685. ISSN 0950-382X. PMC 5019145 . PMID 26508112. doi:10.1111/mmi.13260 
  32. Meshcheryakov, Vladimir A.; Wolf, Matthias (junho de 2016). «Crystal structure of the flagellar accessory protein FlaH of Methanocaldococcus jannaschii suggests a regulatory role in archaeal flagellum assembly: Structure of Archaeal Flagellar Protein FlaH». Protein Science (em inglês). 25: 1147–1155. PMC 4941775 . PMID 27060465. doi:10.1002/pro.2932 
  33. de Sousa Machado, J. Nuno; Vollmar, Leonie; Schimpf, Julia; Chaudhury, Paushali; Kumariya, Rashmi; van der Does, Chris; Hugel, Thorsten; Albers, Sonja-Verena (5 de julho de 2021). «Autophosphorylation of the KaiC-like protein ArlH inhibits oligomerisation and interaction with ArlI, the motor ATPase of the archaellum». Molecular Microbiology. ISSN 1365-2958. PMID 34219289. doi:10.1111/mmi.14781 
  34. Banerjee, Ankan; Ghosh, Abhrajyoti; Mills, Deryck J.; Kahnt, Jörg; Vonck, Janet; Albers, Sonja-Verena (dezembro de 2012). «FlaX, A Unique Component of the Crenarchaeal Archaellum, Forms Oligomeric Ring-shaped Structures and Interacts with the Motor ATPase FlaI». Journal of Biological Chemistry (em inglês). 287: 43322–43330. PMC 3527919 . PMID 23129770. doi:10.1074/jbc.M112.414383 
  35. Daum, Bertram; Vonck, Janet; Bellack, Annett; Chaudhury, Paushali; Reichelt, Robert; Albers, Sonja-Verena; Rachel, Reinhard; Kühlbrandt, Werner (27 de junho de 2017). «Structure and in situ organisation of the Pyrococcus furiosus archaellum machinery». eLife (em inglês). 6: e27470. ISSN 2050-084X. PMC 5517150 . PMID 28653905. doi:10.7554/eLife.27470 
  36. Tsai, Chi-Lin; Tripp, Patrick; Sivabalasarma, Shamphavi; Zhang, Changyi; Rodriguez-Franco, Marta; Wipfler, Rebecca L.; Chaudhury, Paushali; Banerjee, Ankan; Beeby, Morgan (janeiro de 2020). «The structure of the periplasmic FlaG–FlaF complex and its essential role for archaellar swimming motility». Nature Microbiology (em inglês). 5: 216–225. ISSN 2058-5276. PMC 6952060 . PMID 31844299. doi:10.1038/s41564-019-0622-3 
  37. Banerjee A, Tsai CL, Chaudhury P, Tripp P, Arvai AS, Ishida JP, et al. (maio de 2015). «FlaF Is a β-Sandwich Protein that Anchors the Archaellum in the Archaeal Cell Envelope by Binding the S-Layer Protein». Structure. 23: 863–872. PMC 4425475 . PMID 25865246. doi:10.1016/j.str.2015.03.001 
  38. Li, Zhengqun; Rodriguez‐Franco, Marta; Albers, Sonja‐Verena; Quax, Tessa E. F. (setembro de 2020). «The switch complex ArlCDE connects the chemotaxis system and the archaellum». Molecular Microbiology (em inglês). 114: 468–479. ISSN 0950-382X. PMC 7534055 . PMID 32416640. doi:10.1111/mmi.14527 
  39. Alam M, Claviez M, Oesterhelt D, Kessel M (dezembro de 1984). «Flagella and motility behaviour of square bacteria». The EMBO Journal. 3: 2899–903. PMC 557786 . PMID 6526006. doi:10.1002/j.1460-2075.1984.tb02229.x 
  40. Herzog B, Wirth R (março de 2012). «Swimming behavior of selected species of Archaea». Applied and Environmental Microbiology. 78: 1670–4. PMC 3298134 . PMID 22247169. doi:10.1128/AEM.06723-11 
  41. Szabó Z, Sani M, Groeneveld M, Zolghadr B, Schelert J, Albers SV, et al. (junho de 2007). «Flagellar motility and structure in the hyperthermoacidophilic archaeon Sulfolobus solfataricus». Journal of Bacteriology. 189: 4305–9. PMC 1913377 . PMID 17416662. doi:10.1128/JB.00042-07 
  42. Jarrell KF, Bayley DP, Florian V, Klein A (maio de 1996). «Isolation and characterization of insertional mutations in flagellin genes in the archaeon Methanococcus voltae». Molecular Microbiology. 20: 657–66. PMID 8736544. doi:10.1046/j.1365-2958.1996.5371058.x 
  43. Henrichsen J (dezembro de 1972). «Bacterial surface translocation: a survey and a classification». Bacteriological Reviews. 36: 478–503. PMC 408329 . PMID 4631369. doi:10.1128/MMBR.36.4.478-503.1972 
  44. Jarrell KF, McBride MJ (junho de 2008). «The surprisingly diverse ways that prokaryotes move». Nature Reviews. Microbiology. 6: 466–76. PMID 18461074. doi:10.1038/nrmicro1900 
  45. Näther DJ, Rachel R, Wanner G, Wirth R (outubro de 2006). «Flagella of Pyrococcus furiosus: multifunctional organelles, made for swimming, adhesion to various surfaces, and cell-cell contacts». Journal of Bacteriology. 188: 6915–23. PMC 1595509 . PMID 16980494. doi:10.1128/JB.00527-06 
  46. Zolghadr B, Klingl A, Koerdt A, Driessen AJ, Rachel R, Albers SV (janeiro de 2010). «Appendage-mediated surface adherence of Sulfolobus solfataricus». Journal of Bacteriology. 192: 104–10. PMC 2798249 . PMID 19854908. doi:10.1128/JB.01061-09 
  47. Koerdt A, Gödeke J, Berger J, Thormann KM, Albers SV (novembro de 2010). «Crenarchaeal biofilm formation under extreme conditions». PLOS ONE. 5: e14104. Bibcode:2010PLoSO...514104K. PMC 2991349 . PMID 21124788. doi:10.1371/journal.pone.0014104