Fosforilação oxidativa: diferenças entre revisões
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===Organização de complexos===
O modelo original da organização dos complexos da cadeia respiratória descrevia a sua [[difusão]] livre e independente na membrana mitocondrial.<ref name=
==Cadeias de transporte electrónico de procariontes==
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A ATP sintase é um complexo proteico de grandes dimensões, em forma de [[cogumelo]]. A enzima em [[mamífero]]s contém 16 subunidades e uma massa de aproximadamente 600 [[Unidade de massa atômica|quilodalton]].<ref>{{citar periódico|autor =Rubinstein JL, Walker JE, Henderson R |título=Structure of the mitochondrial ATP synthase by electron cryomicroscopy |periódico=EMBO J. |volume=22 |número=23 |páginas=6182–92 |ano=2003 |pmid=14633978 |url=http://www.pubmedcentral.nih.gov/picrender.fcgi?artid=291849&blobtype=pdf}}</ref> A parte da enzima embebida na membrana é designada F<sub>O</sub> e contém um anel de subunidades "c" e o canal de protões. O eixo e a "cabeça" em forma de bola é designada F<sub>1</sub>, sendo o local onde ocorre a síntese de ATP. O complexo em forma de bola na extremidade de F<sub>1</sub> contém seis proteínas de dois tipos distintos (três subunidades α e três subunidades β); o eixo consiste numa proteína (subunidade γ), cuja extremidade penetra na zona das subunidades α e β.<ref>{{citar periódico|autor =Leslie AG, Walker JE |título=Structural model of F1-ATPase and the implications for rotary catalysis |periódico=Philos. Trans. R. Soc. Lond., B, Biol. Sci. |volume=355 |número=1396 |páginas=465–71 |ano=2000 |pmid=10836500 |url=http://www.pubmedcentral.nih.gov/picrender.fcgi?artid=1692760&blobtype=pdf}}</ref> Tanto a subunidade α como a β conseguem ligar [[nucleótido]]s, mas apenas a subunidade β catalisa a reacção de síntese do ATP. Uma outra subunidade actua como um braço lateral, estendendo-se ao longo de F<sub>1</sub>, penetrando a membrana e ligando as subunidades α e β à base da enzima.
À medida que os protões atravessam a membrana através do canal na base da ATP sintase, F<sub>O</sub> entra em movimento de [[rotação]].<ref>{{citar periódico|autor =Noji H, Yoshida M |título=The rotary machine in the cell, ATP synthase |periódico=J. Biol. Chem. |volume=276 |número=3 |páginas=1665-8 |ano=2001 |pmid=11080505 |url=http://www.jbc.org/cgi/content/full/276/3/1665}}</ref> Esta rotação poderá ser causada por mudanças no estado de [[ionização]] de [[aminoácido]]s no anel de subunidades "c", o que poderá causar interacções electrostáticas que propulsionam o anel.<ref>{{citar periódico|autor =Capaldi R, Aggeler R |título=Mechanism of the F(1)F(0)-type ATP synthase, a biological rotary motor |periódico=Trends Biochem Sci |volume=27 |número=3 |páginas=154–60 |ano=2002 |pmid=11893513}}<!--PubMed utiliza a notação "F0"--></ref> Este anel em rotação, por sua vez, força a rotação do [[Eixo de rotação|eixo]] central (subunidade γ) dentro das subunidades α e β; estas não entram em rotação por se encontrarem fixas pelo braço lateral, que actua como um [[estator]]. É o movimento da subunidade γ que providencia a energia necessária para os centros activos das subunidades β sofrerem alterações que permitam a produção e libertação de ATP.<ref name=
Esta reacção de síntese de ATP é designada em [[língua inglesa|Inglês]] como ''binding change mechanism'' (algo como "mecanismo de ligação-modificação") e consiste na modificação cíclica do centro activo de cada subunidade β em três estados.<ref name=Gresser>{{citar periódico|autor =Gresser MJ, Myers JA, Boyer PD |título=Catalytic site cooperativity of beef heart mitochondrial F1 adenosine triphosphatase. Correlations of initial velocity, bound intermediate, and oxygen exchange measurements with an alternating three-site model |periódico=J. Biol. Chem. |volume=257 |número=20 |páginas=12030–8 |ano=1982 |pmid=6214554 |url=http://www.jbc.org/cgi/reprint/257/20/12030}}</ref> No estado "aberto", o ADP e o fosfato entram no centro activo. A proteína muda de conformação capturando as moléculas e liga-as de forma fraca (estado de ligação fraca). A enzima muda então novamente de conformação e força o encontro entre estas moléculas (estado "fechado"), em que o centro activo liga a recém-produzida molécula de ATP com alta [[Constante de dissociação|afinidade]]. O centro activo volta então ao estado "aberto", permitindo a libertação da molécula de ATP e podendo voltar a ligar ADP e fosfato.
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