Gráfico de Ramachandran: diferenças entre revisões

[[Ficheiro:Dihedrals.png|right|thumb|300px|Uma [[ligação peptídica]] tem dois graus de liberdade: os ângulos diedros chamados φ e ψ por Ramachandran.]]

 

Para cada resíduo em uma proteína, dois ângulos de torção φ (phi) e ψ (psi) determinam a conformação do esqueleto da proteína. Onde: o ângulo φ para o resíduo r1 é o ângulo diedro formado por quatro átomos: o carbono do grupo carbonilo do resíduo r0, e os átomos N, C_α e C do resíduo r1; o ângulo ψ é o ângulo diedro formado pelos átomos de N, C_α, e C do resíduo r1, e o átomo de N do resíduo r2. Em outras palavras: φ define a rotação em torno da ligação C_α-N do resíduo, e ψ define a rotação em torno da ligação C_α-C do mesmo resíduo. Um gráfico de Ramachandran é um gráfico de φ versus ψ, com um pequeno símbolo marcando a posição correspondente a φ e ψ para cada resíduo. Este gráfico permite, portanto, aproximar a priori qual será a estrutura secundária do peptídeo, uma vez que existem combinações de ângulos típicos para cada estrutura (α- hélice e folhaβ). A conformação dos péptidos é definida pela atribuição de valores para cada par de cantos Φi, Ψi para cada aminoácido. No segundo quadrante estão as combinações da folhaβ, no terceiro quadrante está a hélice α direita e as curvas ou laços (''loops''); e no primeiro quadrante as combinações da hélice α esquerda.[[Ficheiro:TCage.JPG‎|thumb|400px|Exemplo de como se vê o gráfico de Ramachandran para dois polipeptídeos TCage e Bloop.]]Matemáticamente, um gráfico de Ramachandran é a visualização de uma [[Função matemática|função]] <math>f: \left[-\pi,\pi\right) \times \left[-\pi,\pi\right) \rightarrow \mathbb{R_{{}+{}}}</math>. O [[Domínio (matemática)|domínio]] desta função é o [[Toro (topologia)|toro]], por conseguinte o gráfico convencional de Ramachandran corresponde a uma projeção do toro sobre o plano, resultando em uma vista distorcida e na presença de descontinuidades.