Fibulina
A fibulina, conhecida atualmente como fibulina-1 FBLN1', é o membro prototípico de uma família multigênica, atualmente com sete membros. A fibulina-1 é uma glicoproteína de ligação ao cálcio. Nos vertebrados, a fibulina-1 é encontrada no sangue e nas matrizes extracelulares. Na matriz extracelular, a fibulina-1 associa-se às membranas basais e às fibras elásticas. A associação com estas estruturas de matriz é mediada pela sua capacidade de interagir com numerosos constituintes da matriz extracelular, incluindo fibronectina, proteoglicanos, lamininas e tropoelastina. No sangue, a fibulina-1 liga-se ao fibrinogênio e incorpora-se aos coágulos.[1]
| Anaphylotoxin-like domain | |
|---|---|
 | |
| Indicadores | |
| Símbolo | ANATO |
| Pfam | PF01821 |
| InterPro | IPR000020 |
| SMART | ANATO |
| SCOP | 1c5a |
| CDD | cd00017 |
| Estruturas PDB disponíveis: 2a73B:693-728 1c5a :21-55 1cfaA:698-732 1kjs :698-732 | |
As fibulinas são glicoproteínas secretadas que são incorporadas a uma matriz extracelular fibrilar quando expressas por células cultivadas ou adicionadas exogenamente a monocamadas celulares.[2][3] Os cinco membros conhecidos da família partilham uma estrutura alongada e muitos locais de ligação ao cálcio, devido à presença de conjuntos em tandem de domínios semelhantes ao fator de crescimento epidérmico. Eles possuem sítios de ligação sobrepostos para diversas proteínas da membrana basal, tropoelastina, fibrilina, fibronectina e proteoglicanos, e participam de diversas estruturas supramoleculares. O domínio amino-terminal I da fibulina consiste em três módulos semelhantes à anafilatoxina (AT), cada um contendo quatro ou seis cisteínas. A estrutura de um módulo AT foi determinada para a anafilatoxina C3a derivada do complemento, e descobriu-se que é uma dobra alfa-helicoidal compacta que é estabilizada por três pontes dissulfeto no padrão Cys14, Cys25 e Cys36 (onde Cys é cisteína). A maior parte da porção restante da molécula de fibulina é uma série de nove repetições semelhantes à EGF.[4]
Referências
- ↑ Argraves, W. Scott; Tanaka, Asashi; Smith, Elizabeth P.; Twal, Waleed O.; Argraves, Kelley M.; Fan, Daping; Haudenschild, Christian C. (agosto de 2009). «Fibulin-1 and fibrinogen in human atherosclerotic lesions». Histochemistry and Cell Biology. 132 (5): 559–565. PMID 19693531. doi:10.1007/s00418-009-0628-7. Consultado em 31 de outubro de 2023
- ↑ Burgess WH, Argraves WS, Tran H, Dickerson K (1990). «Fibulin is an extracellular matrix and plasma glycoprotein with repeated domain structure». J. Cell Biol. 111 (6): 3155–3164. PMC 2116371
. PMID 2269669. doi:10.1083/jcb.111.6.3155
- ↑ Timpl R, Sasaki T, Kostka G, Chu ML (2003). «Fibulins: a versatile family of extracellular matrix proteins». Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 4 (6): 479–489. PMID 12778127. doi:10.1038/nrm1130
- ↑ Timpl R, Sasaki T, Chu ML, Pan TC, Zhang RZ, Fassler R (1993). «Structure and expression of fibulin-2, a novel extracellular matrix protein with multiple EGF-like repeats and consensus motifs for calcium binding». J. Cell Biol. 123 (5): 1269–1277. PMC 2119879 . PMID 8245130. doi:10.1083/jcb.123.5.1269
