Aspartato-semialdeído desidrogenase
Em enzimologia, uma aspartato-semialdeído desidrogenase (EC 1.2.1.11) é uma enzima que é muito importante na biossíntese de aminoácidos em procariontes, fungos e algumas plantas superiores. Forma um ponto de ramificação inicial na via metabólica formando lisina, metionina, leucina e isoleucina a partir do aspartato. Esta via também produz diaminopimelato que desempenha um papel essencial na formação da parede celular bacteriana. Há um interesse particular no ASADH, pois a desativação dessa enzima se mostra fatal para o organismo, dando origem à possibilidade de uma nova classe de antibióticos, fungicidas e herbicidas destinados a inibi-la.[1][2]
| aspartato-semialdeído desidrogenase | |||||||
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| Indicadores | |||||||
| Número EC | 1.2.1.11 | ||||||
| Número CAS | 9000-98-0-- | ||||||
| Bases de dados | |||||||
| IntEnz | IntEnz | ||||||
| BRENDA | BRENDA | ||||||
| ExPASy | NiceZyme | ||||||
| KEGG | KEGG | ||||||
| MetaCyc | via metabólica | ||||||
| PRIAM | PRIAM | ||||||
| Estruturas PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||
| Gene Ontology | AmiGO / EGO | ||||||
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A enzima catalisa a reação química reversível:
- L-aspartato 4-semialdeído + fosfato + NADP+ L-4-aspartil fosfato + NADPH + H+
Os 3 substratos desta enzima são L-aspartato 4-semialdeído, fosfato e NADP+ enquanto seus 3 produtos são L-4-aspartil fosfato, NADPH e H+. No entanto, sob condições fisiológicas, a reação ocorre na direção oposta.
Esta enzima pertence à família das oxidorredutases, especificamente aquelas que atuam sobre os grupos aldeído ou oxo de um doador com NAD+ ou NADP+ como aceitador. O nome sistemático desta classe de enzimas é L-aspartato-4-semialdeído:NADP+ oxidorredutase (fosforilação). Outros nomes de uso comum incluem aspartato semialdeído deidrogenase, semialdeído aspártico deidrogenase, L-aspartato-beta-semialdeído:NADP+ oxidorredutase, (fosforilação), beta-semialdeído aspártico deidrogenase e ASA deidrogenase. Esta enzima participa no metabolismo da glicina, serina e treonina e na biossíntese da lisina.
Referências
- ↑ Jander G, Joshi V. Aspartate-Derived Amino Acid Biosynthesis in Arabidopsis thaliana. Arabidopsis Book. 2009;7:e0121. doi: 10.1199/tab.0121. Epub 2009 Jun 10. PMID: 22303247; PMCID: PMC3243338.
- ↑ [aspartate-semialdehyde dehydrogenase https://www.creative-enzymes.com/product/aspartatesemialdehyde-dehydrogenase_11287.html] - www.creative-enzymes.com