Flavodoxina

Flavodoxina
Estrutura cristalográfica da flavodoxina de Aquifex aeolicus.

As flavodoxinas são flavoproteínas que contêm na sua estrutura mononucleótido de flavina (FMN). São pequenas proteínas bacterianas (salvo raras excepções) com função de transferência electrónica.

EstruturaEditar

As flavodoxinas são proteínas pequenas, com cerca de 140 a 180 aminoácidos na sua estrutura primária[1]. Ligada à cadeia polipeptídica encontra-se uma molécula de mononucleótido de flavina (FMN), cujo sistema heterocíclico isoaloxazina interage com aminoácidos aromáticos, nomeadamente o triptofano e a tirosina.

Embora os processos de enovelamento da proteína e ligação do cofactor in vivo não sejam totalmente conhecidos, estudos in vitro indicam que o enovelamento ocorre antes, e de forma independente, da ligação do FMN, já que é possível purificar apoflavodoxina a partir de culturas bacterianas crescidas em condições limitantes de FMN[1]. A flavodoxina é amplamente utilizada como modelo em estudos cinéticos e termodinâmicos de estabilidade estrutural proteica[1].

DistribuiçãoEditar

Em geral, as flavodoxinas são proteínas bacterianas, com excepção de algumas algas vermelhas e verdes (eucariontes). Encontram-se espalhadas em vários grupos filogeneticamente diversos[1]. Embora ausentes em eucariontes superiores, existem proteínas eucariotas que possuem domínios similares a flavodoxinas, o que sugere a existência no passado de eventos de fusão de genes. A história evolutiva das flavodoxinas bacterianas é mais complexa, parecendo haver diversos eventos de transferência horizontal de genes[1]. As flavodoxinas parecem ter existido em ancestrais comuns que originaram as plantas superiores no presente, embora estejam ausentes destas[2].

ActividadeEditar

Graças à presença do cofactor flavínico, a flavodoxina é capaz de aceitar e doar electrões de e a outras proteínas. Quando livre em solução aquosa, o FMN é incapaz de estabilizar a forma semiquinona, que é essencial para a transferência sequencial de electrões; a ligação à proteína possibilita a existência bem definida dos três estados de oxidação possíveis (quinona oxidada, semiquinona e hidroquinona)[1]. Esta estabilização ocorre através da modulação pela proteína dos potenciais de redução de cada forma do FMN.

As flavodoxinas possuem diversos processos de oxidação-redução em comum com as ferredoxinas, substituindo estas quando as condições ambientais são limitantes em ferro[2].

Uma das principais actividades da flavodoxina é a transferência de electrões entre o fotossistema I e a enzima ferredoxina(flavodoxina):NADP+ oxirredutase (FNR) em organismos fotossintéticos. A flavodoxina interage também com a FNR em organismos não fotossintéticos, estando aparentemente envolvida na resposta a condições de stress oxidativo[1]. Outras enzimas que usam a flavodoxina como doadora de electrões incluem a nitrogenase, a piruvato liase, a ribonucleótido redutase, a HMBPP sintase e a metionina sintase[1]. Em Bacillus subtilis, participa na biossíntese de biotina.

  A Wikipédia tem o portal:

Referências

  1. a b c d e f g h Sancho, J. (2006). «Flavodoxins: sequence, folding, binding, function and beyond». Basel: Birkhäuser Verlag. Cell. Mol. Life Sci. (em inglês). 63: 855–864. ISSN 1420-9071. doi:10.1007/s00018-005-5514-4  Parâmetro desconhecido |accessadoem= ignorado (ajuda)
  2. a b Zurbriggen, M. D.; Tognetti V.B., Carrillo N. (2007). «Stress-inducible flavodoxin from photosynthetic microorganisms. The mystery of flavodoxin loss from the plant genome.». John Wiley & Sons, Inc. IUBMB Life. 59 (4-5): 355-60. ISSN 1521-6551. PMID 17505975. doi:10.1080/15216540701258744. Consultado em 31 de Dezembro de 2012