Cisteína sintase
Em enzimologia, uma cisteína sintase (EC 2.5.1.47) é uma enzima que catalisa a reação química[1][2]
| cisteína sintase | |||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Indicadores | |||||||
| Número EC | 2.5.1.47 | ||||||
| Número CAS | 37290-89-4-- | ||||||
| Bases de dados | |||||||
| IntEnz | IntEnz | ||||||
| BRENDA | BRENDA | ||||||
| ExPASy | NiceZyme | ||||||
| KEGG | KEGG | ||||||
| MetaCyc | via metabólica | ||||||
| PRIAM | PRIAM | ||||||
| Estruturas PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||
| Gene Ontology | AmiGO / EGO | ||||||
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- O3-acetil-L-serina + sulfeto de hidrogênio L-cisteína + acetato
Assim, os dois substratos desta enzima são O3-acetil-L-serina e sulfeto de hidrogênio, enquanto seus dois produtos são L-cisteína e acetato.
Esta enzima pertence à família das transferases, especificamente a transferência de daqueles grupos aril or alquil além de grupos metil. O nome sistemático desta classe de enzima é O3-acetil-L-serina:sulfeto de hidrogênio 2-amino-2-carboxietiltransferase. Outros nomes em uso comum incluem O-acetil-L-serina sulfidrilase, O-acetil-L-serina sulfoidrolase, O-acetilserina (tiol)-liase, O-acetilserina (tiol)-liase A, O-acetilserina sulfidrilase, O3-acetil-L-serina acetato-liase (adição de sulfeto de hidrogênio), acetilserina sulfidrilase, cisteína sintetase, S-sulfocisteína sintase, 3-O-acetil-L-serina:sulfeto de hidrogênio e 2-amino-2-carboxietiltransferase. Essa enzima participa em 3 vias metabólicas: metabolismo da cisteína, metabolismo de selenoaminoácido e metabolismo do enxofre. Emprega um cofacor, piridoxal fosfato.
Estudos estruturais editar
No final de 2007, 12 estruturas foram resolvidos para esta classe de enzimas, com códigos de acesso PDB 1O58, 1VE1, 1Y7L, 1Z7W, 1Z7Y, 2BHS, 2BHT, 2EGU, 2ISQ, 2Q3B, 2Q3C e 2Q3D.
Referências
- ↑ William E. Karsten, Paul F. Cook, 17 - Detection of Intermediates in Reactions Catalyzed by PLP-Dependent Enzymes: O-Acetylserine Sulfhydrylase and Serine-Glyoxalate Aminotransferase, Editor(s): Daniel L. Purich, Methods in Enzymology, Academic Press, Volume 354, 2002, Pages 223-237, ISSN 0076-6879, ISBN 9780121822576, DOI 10.1016/S0076-6879(02)54019-2.
- ↑ Zhong-Guang Li, Chapter Thirteen - Analysis of Some Enzymes Activities of Hydrogen Sulfide Metabolism in Plants, Editor(s): Enrique Cadenas, Lester Packer, Methods in Enzymology, Academic Press, Volume 555, 2015, Pages 253-269, ISSN 0076-6879, ISBN 9780128015117, DOI 10.1016/bs.mie.2014.11.035.
- Becker MA, Kredich NM, Tomkins GM (1969). «The purification and characterization of O-acetylserine sulfhydrylase-A from Salmonella typhimurium». J. Biol. Chem. 244 (9): 2418–27. PMID 4891157
- Hara S, Payne MA, Schnackerz KD, Cook PF (1990). «A rapid purification procedure and computer-assisted sulfide ion selective electrode assay for O-acetylserine sulfhydrylase from Salmonella typhimurium». Protein Expr. Purif. 1 (1): 70–6. PMID 2152186. doi:10.1016/1046-5928(90)90048-4
- Ikegami F, Kaneko M, Lambein F, Kuo Y-H, Murakoshi I (1987). «Difference between uracilylalanine synthases and cysteine synthases in Pisum sativum». Phytochemistry. 26 (10): 2699–2704. doi:10.1016/S0031-9422(00)83575-X
- Murakoshi I, Kaneko M, Koide C, Ikegami F (1986). «Enzymatic-synthesis of the neuroexcitatory amino-acid quisqualic by cysteine synthase». Phytochemistry. 25 (12): 2759–2763. doi:10.1016/S0031-9422(00)83736-X
- Tai CH, Burkhard P, Gani D, Jenn T, Johnson C, Cook PF (2001). «Characterization of the allosteric anion-binding site of O-acetylserine sulfhydrylase». Biochemistry. 40 (25): 7446–52. PMID 11412097. doi:10.1021/bi015511s
- Schnackerz KD, Hazlett TL, Gratton E, Mozzarelli A (2000). «Role of pyridoxal 5'-phosphate in the structural stabilization of O-acetylserine sulfhydrylase». J. Biol. Chem. 275 (51): 40244–51. PMID 10995767. doi:10.1074/jbc.M007015200
