Aspartato quinase

Aspartato quinase
	Aspartato quinaseHomodímero de aspartato quinase, Arabidopsis thaliana
Indicadores
Número EC	2.7.2.4
Número CAS	9012-50-4--
Bases de dados
IntEnz	IntEnz
BRENDA	BRENDA
ExPASy	NiceZyme
KEGG	KEGG
MetaCyc	via metabólica
PRIAM	PRIAM
Estruturas PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Pesquisa
PubMed Central	artigos
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Aspartato quinase ou aspartoquinase (abreviada na literatura em inglês AK, de aspartate kinase) é uma enzima que catalisa a fosforilação do aminoácido aspartato. Esta reação é o primeiro passo na biossíntese de três outros aminoácidos: metionina, lisina e treonina, conhecida como a "família aspartato". Aspartoquinases estão presentes somente em micro-organismos e plantas, mas não em animais, que devem obter aminoácidos da família aspartato de sua dieta. Consequentemente, metionina, lisina e treonina são aminoácidos essenciais em animais.

Nomenclatura editar

A abreviatura genérica para aspartoquinases (na literatura em inglês) é AK. No entanto, a nomenclatura para genes e proteínas da aspartoquinase varia consideravelmente entre as espécies. As principais aspartoquinases são lysC (Bacillus subtilis, Escherichia coli e muitas outras bactérias), ask (Mycobacterium bovis, Thermus thermophilus), AK1–AK3 (Arabidopsis thaliana), FUB3 (Fusarium e Gibberella) e HOM3 (Saccharomyces cerevisiae). Adicionalmente, apk é um sinônimo para lysC.^[1]

Regulação enzimática editar

Aspartoquinases podem usar o modelo morfeína de regulação alostérica.^[2]

Em Escherichia coli, a aspartoquinase está presente como três isozimas reguladas independentemente (thrA, metLM and lysC), cada um dos quais é específica para uma das três vias bioquímicas a jusante. Isso permite a regulação independente das taxas de produção de metionina, lisina e treonina. As formas que produzem treonina e lisina estão sujeitas a inibição de feedback, e todos as três podem ser reprimidas no nível de expressão gênica por altas concentrações de seus produtos finais.^[3] A ausência nos animais torna essas enzimas alvos chave para novos herbicidas e biocidas e para melhorias no valor nutricional das culturas.^[4]

Ligações externas editar

EC 2.7.2.4
MeSH Aspartokinase - Biblioteca Nacional de Medicina dos EUA, Medical Subject Headings (MeSH)

Referências

↑ King, Robert C. (2013). Handbook of Genetics: Volume 1 Bacteria, Bacteriophages, and Fungi (em inglês). [S.l.]: Springer Science & Business Media. 148 páginas. ISBN 978-1-4899-1710-2
↑ Selwood, T; Jaffe, EK (Março de 2012). «Dynamic dissociating homo-oligomers and the control of protein function». Archives of Biochemistry and Biophysics. 519 (2): 131–43. PMC 3298769 . PMID 22182754. doi:10.1016/j.abb.2011.11.020
↑ Church, GM (2004). «The personal genome project». Molecular Systems Biology. 1 (1). 2005.0030 páginas. PMC 1681452 . PMID 16729065. doi:10.1038/msb4100040
↑ Viola, RE (Maio de 2001). «The central enzymes of the aspartate family of amino acid biosynthesis». Accounts of Chemical Research. 34 (5): 339–49. PMID 11352712. doi:10.1021/ar000057q

[1] King, Robert C. (2013). Handbook of Genetics: Volume 1 Bacteria, Bacteriophages, and Fungi (em inglês). [S.l.]: Springer Science & Business Media. 148 páginas. ISBN 978-1-4899-1710-2

[pmid22182754-2] Selwood, T; Jaffe, EK (Março de 2012). «Dynamic dissociating homo-oligomers and the control of protein function». Archives of Biochemistry and Biophysics. 519 (2): 131–43. PMC 3298769 . PMID 22182754. doi:10.1016/j.abb.2011.11.020

[3] Church, GM (2004). «The personal genome project». Molecular Systems Biology. 1 (1). 2005.0030 páginas. PMC 1681452 . PMID 16729065. doi:10.1038/msb4100040

[4] Viola, RE (Maio de 2001). «The central enzymes of the aspartate family of amino acid biosynthesis». Accounts of Chemical Research. 34 (5): 339–49. PMID 11352712. doi:10.1021/ar000057q

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