Serina O-acetiltransferase
Em enzimologia, uma serina O-acetiltransferase (EC 2.3.1.30) é uma enzima que catalisa a reação química:
| serina O-acetiltransferase | |||||||
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| Indicadores | |||||||
| Número EC | 2.3.1.30 | ||||||
| Número CAS | 9023-16-9-- | ||||||
| Bases de dados | |||||||
| IntEnz | IntEnz | ||||||
| BRENDA | BRENDA | ||||||
| ExPASy | NiceZyme | ||||||
| KEGG | KEGG | ||||||
| MetaCyc | via metabólica | ||||||
| PRIAM | PRIAM | ||||||
| Estruturas PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||
| Gene Ontology | AmiGO / EGO | ||||||
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- acetil-CoA + L-serina CoA + O-acetil-L-serina
Assim, os dois substratos desta enzima são acetil-CoA e L-serina, enquanto seus dois produtos são CoA e O-acetil-L-serine.
Esta enzima pertence à família das transferases, especificamente a transferência daqueles grupos aciltransferases que não sejam grupos aminoacil. O nome sistemático desta classe de enzima é acetil-CoA:L-serina O-acetiltransferase. Outros nomes em uso comum incluem SATase, L-serina acetiltransferase, serina acetiltransferase e serina transacetilase. Esta enzima participa no metabolismo da cisteína e metabolismo do enxofre.
Estudos estruturais editar
No final de 2007, 7 estruturas foram resolvidos para esta classe de enzimas, com códigos de acesso PDB 1S80, 1SSM, 1SSQ, 1SST, 1T3D, 1Y7L e 2ISQ.
Domínio de proteína N terminal editar
| Domínio terminal N SATase | |
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| Indicadores | |
| Símbolo | SATase_N |
| Pfam | PF06426 |
| InterPro | IPR010493 |
Em biologia molecular, o domínio proteico SATase é a abreviação de serina acetiltransferase e refere-se a uma enzima que catalisa a conversão de L-serina a L-cisteína em E. coli.[1] Mais especificamente, seu papel é catalisar a ativação de L-serina por acetil-CoA. Esta entrada refere-se ao N-terminal da proteína a qual tem uma sequência que é conservada em plantas e bactérias.[2]
Importância da função editar
O domínio N-terminal da proteína serina acetiltransferase ajuda a catalisar a transferência de acetila. Esta enzima em particular catalisa a serina em cisteína que é eventualmente convertida no aminoácido essencial metionina. De particular interesse para os cientistas, é a capacidade de aproveitar a capacidade natural da enzima, serina acetiltransferase, para criar aminoácidos essenciais nutricionais e explorar essa capacidade através de plantas transgênicas. Essas plantas transgênicas conteriam aminoácidos sulfurados mais essenciais, o que significaria uma dieta mais saudável para humanos e animais.[3]
Estrutura editar
O domínio alfa-helicoidal amino-terminal particularmente os resíduos de aminoácidos His158 (histidina na posição 158) e Asp143 (ácido aspártico na posição 143) formar uma tríade catalítica com o substrato para a transferência de acetila.[4] Existem oito alfa-hélices que formam o domínio N-terminal.[4]
Referências
- ↑ Denk, D; Böck, A (março de 1987). «L-cysteine biosynthesis in Escherichia coli: nucleotide sequence and expression of the serine acetyltransferase (cysE) gene from the wild-type and a cysteine-excreting mutant». J. Gen. Microbiol. 133 (3): 515–25. PMID 3309158. doi:10.1099/00221287-133-3-515
- ↑ Saito, K; Yokoyama, H; Noji, M; Murakoshi, I (julho de 1995). «Molecular cloning and characterization of a plant serine acetyltransferase playing a regulatory role in cysteine biosynthesis from watermelon». J. Biol. Chem. 270 (27): 16321–6. PMID 7608200. doi:10.1074/jbc.270.27.16321
- ↑ Tabe, L; Wirtz, M; Molvig, L; Droux, M; Hell, R (março de 2010). «Overexpression of serine acetlytransferase produced large increases in O-acetylserine and free cysteine in developing seeds of a grain legume». J. Exp. Bot. 61 (3): 721–33. PMC 2814105 . PMID 19939888. doi:10.1093/jxb/erp338
- ↑ a b Pye, VE; Tingey, AP; Robson, RL; Moody, PC (setembro de 2004). «The structure and mechanism of serine acetyltransferase from Escherichia coli». J. Biol. Chem. 279 (39): 40729–36. PMID 15231846. doi:10.1074/jbc.M403751200
- Kredich, NM; Tomkins, GM (1966). «The enzymic synthesis of L-cysteine in Escherichia coli and Salmonella typhimurium». J. Biol. Chem. 241 (21): 4955–65. PMID 5332668
- Smith IK, Thompson JF (1971). «Purification and characterization of L-serine transacetylase and O-acetyl-L-serine sulfhydrylase from kidney bean seedlings (Phaseolus vulgaris)». Biochim. Biophys. Acta. 227 (2): 288–95. PMID 5550822. doi:10.1016/0005-2744(71)90061-1