Ad Bax
Adriaan "Ad" Bax (nascido em 1956) é um biofísico molecular holandês-americano. Ele nasceu na Holanda e é o chefe da seção de espectroscopia de RMN biofísica nos Institutos Nacionais de Saúde. Ele é conhecido por seu trabalho na metodologia da espectroscopia de RMN biomolecular.
Ad Bax | |
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Nascimento | 14 de junho de 1956 Países Baixos |
Cidadania | Reino dos Países Baixos, Estados Unidos |
Alma mater | |
Ocupação | químico, físico, biofísico |
Prêmios |
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Empregador(a) | National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Diseases |
Biografia
editarBax nasceu na Holanda. Ele estudou na Universidade Técnica de Delft, onde obteve seu diploma de engenheiro em 1978, e Ph.D. formado em física aplicada em 1981, depois de passar um tempo considerável trabalhando com Ray Freeman na Universidade de Oxford. Ele trabalhou como pós-doutorado com Gary Maciel na Universidade Estadual do Colorado, antes de ingressar no Laboratório de Física Química do NIH em 1983. Em 1994, tornou-se correspondente da Academia Real Holandesa de Artes e Ciências.[1] Atualmente, ele é o chefe da seção de espectroscopia de RMN biofísica no NIH. Em 2002, ele foi eleito membro da Academia Nacional de Ciências na seção de Biofísica e biologia computacional e membro da Academia Americana de Artes e Ciências.[2] Bax foi premiado com o Prêmio para Revisão Científica NAS 2018 por Revisão Científica e o Prêmio Welch de Química de 2018.[3]
Trabalho em espectroscopia de RMN
editarBax trabalha no campo da espectroscopia de RMN biomolecular e esteve envolvido no desenvolvimento de muitos dos métodos padrão no campo. Ele colaborou extensivamente com os colegas cientistas do NIH Marius Clore, Angela Gronenborn e Dennis Torchia no desenvolvimento da RMN proteica multidimensional.[4] Bax é pioneiro no desenvolvimento de experimentos de ressonância tripla e tecnologia para atribuição de ressonância de proteínas isotopicamente enriquecidas.[5][6] Ele também esteve fortemente envolvido no desenvolvimento do uso de acoplamentos dipolares residuais[7] e mudanças químicas[8] para determinar o RNA[9] e estruturas de proteínas.[10] Grande parte de seu trabalho recente se concentra nos papéis das proteínas nas membranas.[11][12][13] Ele é um dos cientistas mais citados no campo da RMN biomolecular.[14]
Referências
- ↑ «A. Bax». Royal Netherlands Academy of Arts and Sciences
- ↑ «Book of Members, 1780-2010: Chapter B» (PDF). American Academy of Arts and Sciences
- ↑ «Welch Award in Chemistry». www.welch1.org
- ↑ Clore, Marius G. (2011). «Adventures in Biomolecular NMR». Encyclopedia of Magnetic Resonance. John Wiley & Sons. [S.l.: s.n.] ISBN 9780470034590. doi:10.1002/9780470034590
- ↑ Ikura M. «A novel approach for sequential assignment of 1H, 13C, and 15N spectra of proteins: heteronuclear triple-resonance three-dimensional NMR spectroscopy. Application to calmodulin.». Biochemistry. 29: 4659–67. PMID 2372549. doi:10.1021/bi00471a022
- ↑ Lewis E Kay. «Three-dimensional triple-resonance NMR spectroscopy of isotopically enriched proteins». Journal of Magnetic Resonance. 89: 496–514. Bibcode:1990JMagR..89..496K. doi:10.1016/0022-2364(90)90333-5
- ↑ Tjandra N. «Magnetic field dependence of nitrogen-proton J splittings in 15N-enriched human ubiquitin resulting from relaxation interference and residual dipolar coupling». Journal of the American Chemical Society. 118: 6264–6272. doi:10.1021/ja960106n
- ↑ Kontaxis G. «Molecular fragment replacement approach to protein structure determination by chemical shift and dipolar homology database mining». Methods in Enzymology. 394: 42–78. ISBN 9780121827991. PMID 15808217. doi:10.1016/s0076-6879(05)94003-2
- ↑ Boisbouvier A. «Direct observation of dipolar couplings between distant protons in weakly aligned nucleic acids». Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 100: 11333–11338. Bibcode:2003PNAS..10011333B. PMC 208757 . PMID 12972645. doi:10.1073/pnas.1534664100
- ↑ Bax A. «Weak alignment NMR: a hawk-eyed view of biomolecular structure». Curr. Opin. Struct. Biol. 15: 563–70. PMID 16140525. doi:10.1016/j.sbi.2005.08.006
- ↑ Maltsev AS. «Site-specific interaction between α-synuclein and membranes probed by NMR-observed methionine oxidation rates». J. Am. Chem. Soc. 135: 2943–6. PMC 3585462 . PMID 23398174. doi:10.1021/ja312415q
- ↑ Lorieau JL. «The impact of influenza hemagglutinin fusion peptide length and viral subtype on its structure and dynamics». Biopolymers. 99: 189–95. PMC 3532579 . PMID 23015412. doi:10.1002/bip.22102
- ↑ Lakomek NA. «Internal dynamics of the homotrimeric HIV-1 viral coat protein gp41 on multiple time scales». Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 52: 3911–5. PMC 3610801 . PMID 23450638. doi:10.1002/anie.201207266
- ↑ «Citation Laureates: Chemistry». In Cites